Ang mga protina ay mga organikong sangkap. Ang mga macromolecular compound na ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang tiyak na komposisyon at nabubulok sa mga amino acid sa hydrolysis. Ang mga molekula ng protina ay may iba't ibang uri ng mga hugis, marami sa mga ito ay binubuo ng maraming polypeptide chain. Ang impormasyon tungkol sa istruktura ng isang protina ay naka-encode sa DNA, at ang proseso ng synthesis ng protina ay tinatawag na pagsasalin.
Kemikal na komposisyon ng mga protina
Ang average na protina ay naglalaman ng:
- 52% carbon;
- 7% hydrogen;
- 12% nitrogen;
- 21% oxygen;
- 3% sulfur.
Ang mga molekula ng protina ay mga polimer. Upang maunawaan ang kanilang istraktura, kailangang malaman kung ano ang kanilang mga monomer, mga amino acid.
Amino acids
Karaniwang nahahati ang mga ito sa dalawang kategorya: patuloy na nangyayari at paminsan-minsang nangyayari. Kasama sa una ang 18 monomer ng protina at 2 pang amide: aspartic at glutamic acid. Minsan tatlo lang ang acid.
Ang mga acid na ito ay maaaring uriin sa maraming paraan: ayon sa likas na katangian ng mga side chain o ang singil ng kanilang mga radical, maaari din silang hatiin sa bilang ng mga pangkat ng CN at COOH.
Pangunahing istraktura ng protina
Ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa isang chain ng protina ay tumutukoyang mga kasunod na antas ng organisasyon, mga pag-aari at mga tungkulin nito. Ang pangunahing uri ng bono sa pagitan ng mga monomer ay peptide. Nabubuo ito sa pamamagitan ng paghihiwalay ng hydrogen mula sa isang amino acid at isang pangkat ng OH mula sa isa pa.
Ang unang antas ng organisasyon ng isang molekula ng protina ay ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa loob nito, simpleng chain na tumutukoy sa istruktura ng mga molekula ng protina. Binubuo ito ng isang "skeleton" na may regular na istraktura. Ito ay paulit-ulit na pagkakasunod-sunod -NH-CH-CO-. Ang magkahiwalay na side chain ay kinakatawan ng mga amino acid radical (R), ang kanilang mga katangian ay tumutukoy sa komposisyon ng istraktura ng mga protina.
Kahit na ang istraktura ng mga molekula ng protina ay pareho, maaari silang mag-iba sa mga katangian lamang mula sa katotohanan na ang kanilang mga monomer ay may ibang pagkakasunud-sunod sa kadena. Ang pagkakaayos ng mga amino acid sa isang protina ay tinutukoy ng mga gene at nagdidikta ng ilang biological function sa protina. Ang pagkakasunud-sunod ng mga monomer sa mga molekula na responsable para sa parehong function ay madalas na malapit sa iba't ibang mga species. Ang mga naturang molekula - pareho o magkatulad sa organisasyon at gumaganap ng parehong mga function sa iba't ibang uri ng mga organismo - ay mga homologous na protina. Ang istraktura, mga katangian at mga pag-andar ng hinaharap na mga molekula ay inilatag na sa yugto ng synthesis ng chain ng amino acid.
Ilang karaniwang feature
Ang istraktura ng mga protina ay pinag-aralan nang mahabang panahon, at ang pagsusuri sa kanilang pangunahing istraktura ay nagbigay-daan sa amin na gumawa ng ilang mga generalization. Karamihan sa mga protina ay nailalarawan sa pagkakaroon ng lahat ng dalawampung amino acid, kung saan mayroong maraming partikular na glycine, alanine, aspartic acid, glutamine at maliit na tryptophan, arginine, methionine,histidine. Ang tanging pagbubukod ay ang ilang mga grupo ng mga protina, halimbawa, mga histone. Kailangan ang mga ito para sa DNA packaging at naglalaman ng maraming histidine.
Ikalawang paglalahat: sa mga globular na protina ay walang mga pangkalahatang pattern sa paghahalili ng mga amino acid. Ngunit kahit na ang mga polypeptide na malayo sa biological na aktibidad ay may maliliit na magkaparehong fragment ng mga molekula.
Pangalawang istruktura
Ang pangalawang antas ng organisasyon ng polypeptide chain ay ang spatial arrangement nito, na sinusuportahan ng hydrogen bonds. Ilaan ang α-helix at β-fold. Ang bahagi ng chain ay walang ayos na istraktura, ang mga naturang zone ay tinatawag na amorphous.
Ang alpha helix ng lahat ng natural na protina ay kanang kamay. Ang mga side radical ng mga amino acid sa helix ay laging nakaharap palabas at matatagpuan sa magkabilang panig ng axis nito. Kung hindi polar ang mga ito, pinagsama-sama ang mga ito sa isang gilid ng spiral, na nagreresulta sa mga arko na lumilikha ng mga kundisyon para sa convergence ng iba't ibang mga spiral section.
Beta-folds - napakahabang mga spiral - malamang na magkatabi sa molekula ng protina at bumubuo ng parallel at non-parallel na β-pleated na mga layer.
Tertiary protein structure
Ang ikatlong antas ng organisasyon ng isang molekula ng protina ay ang pagtiklop ng mga spiral, fold at amorphous na mga seksyon sa isang compact na istraktura. Ito ay dahil sa pakikipag-ugnayan ng mga side radical ng mga monomer sa bawat isa. Ang mga ganitong koneksyon ay nahahati sa ilang uri:
- nabubuo ang mga hydrogen bond sa pagitan ng mga polar radical;
- hydrophobic– sa pagitan ng mga non-polar R-group;
- electrostatic forces of attraction (ionic bonds) – sa pagitan ng mga grupo na ang mga singil ay magkasalungat;
- disulfide bridges sa pagitan ng cysteine radicals.
Ang huling uri ng bono (–S=S-) ay isang covalent interaction. Ang mga tulay ng disulfide ay nagpapalakas ng mga protina, ang kanilang istraktura ay nagiging mas matibay. Ngunit ang gayong mga koneksyon ay hindi kinakailangan. Halimbawa, maaaring may napakakaunting cysteine sa polypeptide chain, o ang mga radical nito ay matatagpuan sa malapit at hindi makagawa ng "tulay".
Ang ikaapat na antas ng organisasyon
Hindi lahat ng protina ay bumubuo ng quaternary structure. Ang istraktura ng mga protina sa ika-apat na antas ay tinutukoy ng bilang ng mga polypeptide chain (protomer). Ang mga ito ay magkakaugnay ng parehong mga bono tulad ng nakaraang antas ng organisasyon, maliban sa mga tulay na disulfide. Ang isang molekula ay binubuo ng ilang mga protomer, na ang bawat isa ay may sariling espesyal (o magkapareho) na istrukturang tersiyaryo.
Lahat ng antas ng organisasyon ay tumutukoy sa mga function na gagawin ng mga resultang protina. Ang istraktura ng mga protina sa unang antas ng organisasyon ay napakatumpak na tinutukoy ang kanilang kasunod na papel sa cell at sa katawan sa kabuuan.
Protein Function
Mahirap isipin kung gaano kahalaga ang papel ng mga protina sa aktibidad ng cell. Sa itaas, sinuri namin ang kanilang istraktura. Ang mga function ng mga protina ay direktang nakasalalay dito.
Nagsasagawa ng isang function ng gusali (structural), bumubuo sila ng batayan ng cytoplasm ng anumang buhay na cell. Ang mga polimer na ito ay ang pangunahing materyal ng lahat ng mga lamad ng cell kapagay kumplikado sa mga lipid. Kasama rin dito ang paghahati ng cell sa mga compartment, na ang bawat isa ay may sariling reaksyon. Ang katotohanan ay ang bawat kumplikadong mga proseso ng cellular ay nangangailangan ng sarili nitong mga kondisyon, lalo na ang pH ng daluyan ay gumaganap ng isang mahalagang papel. Ang mga protina ay nagtatayo ng manipis na mga partisyon na naghahati sa cell sa tinatawag na mga compartment. At ang phenomenon mismo ay tinatawag na compartmentalization.
Ang catalytic function ay upang i-regulate ang lahat ng reaksyon ng cell. Ang lahat ng mga enzyme ay simple o kumplikadong mga protina sa pinagmulan.
Anumang uri ng paggalaw ng mga organismo (trabaho ng mga kalamnan, paggalaw ng protoplasm sa isang cell, pagkutitap ng cilia sa protozoa, atbp.) ay isinasagawa ng mga protina. Ang istraktura ng mga protina ay nagpapahintulot sa kanila na gumalaw, bumuo ng mga hibla at singsing.
Ang transport function ay ang maraming substance ay dinadala sa pamamagitan ng cell membrane ng mga espesyal na carrier protein.
Ang hormonal role ng mga polymer na ito ay agad na malinaw: ang ilang hormone ay mga protina sa istruktura, halimbawa, insulin, oxytocin.
Ang ekstrang function ay tinutukoy ng katotohanan na ang mga protina ay nagagawang bumuo ng mga deposito. Halimbawa, egg valgumin, milk casein, plant seed proteins - nag-iimbak sila ng malaking halaga ng nutrients.
Lahat ng tendon, articular joints, buto ng skeleton, hooves ay nabuo sa pamamagitan ng mga protina, na nagdadala sa atin sa kanilang susunod na function - pagsuporta.
Ang mga molekula ng protina ay mga receptor, na nagsasagawa ng pumipiling pagkilala sa ilang mga sangkap. Sa papel na ito, partikular na kilala ang mga glycoprotein at lectin.
Ang pinakamahalagamga kadahilanan ng kaligtasan sa sakit - ang mga antibodies at ang sistemang pandagdag sa pinagmulan ay mga protina. Halimbawa, ang proseso ng pamumuo ng dugo ay batay sa mga pagbabago sa fibrinogen protein. Ang mga panloob na dingding ng esophagus at tiyan ay may linya na may proteksiyon na layer ng mauhog na protina - licin. Ang mga lason ay mga protina din sa pinagmulan. Ang batayan ng balat na nagpoprotekta sa katawan ng mga hayop ay collagen. Ang lahat ng mga function ng protina na ito ay proteksiyon.
Well, ang huling function ay regulasyon. May mga protina na kumokontrol sa gawain ng genome. Ibig sabihin, kinokontrol nila ang transkripsyon at pagsasalin.
Gaano man kahalaga ang papel ng mga protina, ang istraktura ng mga protina ay nahukay ng mga siyentipiko sa mahabang panahon. At ngayon ay nakakatuklas sila ng mga bagong paraan para magamit ang kaalamang ito.
