Tulad ng alam mo, ang mga protina ang batayan ng pinagmulan ng buhay sa ating planeta. Ayon sa teorya ng Oparin-Haldane, ito ay ang coacervate drop, na binubuo ng mga molekula ng peptide, na naging batayan para sa pagsilang ng mga nabubuhay na bagay. Ito ay walang pag-aalinlangan, dahil ang pagsusuri ng panloob na komposisyon ng anumang kinatawan ng biomass ay nagpapakita na ang mga sangkap na ito ay matatagpuan sa lahat ng bagay: mga halaman, hayop, microorganism, fungi, mga virus. Bukod dito, ang mga ito ay napaka-magkakaibang at macromolecular sa kalikasan.
May apat na pangalan ang mga istrukturang ito, lahat sila ay kasingkahulugan:
- proteins;
- proteins;
- polypeptides;
- peptides.
Mga molekula ng protina
Ang kanilang bilang ay talagang hindi makalkula. Bukod dito, ang lahat ng molekula ng protina ay maaaring hatiin sa dalawang malalaking grupo:
- simple - binubuo lamang ng mga sequence ng amino acid na konektado ng mga peptide bond;
- complex - ang istraktura at istraktura ng protina ay nailalarawan sa pamamagitan ng karagdagang mga protolytic (prosthetic) na grupo, na tinatawag ding cofactor.
Kasabay nito, ang mga kumplikadong molekula ay mayroon ding sariling klasipikasyon.
Gradation ng complex peptides
Ang
Ang bawat itinuturing na pangkat ay may iba't ibang istraktura at katangian ng mga protina. Ang mga function na ginagawa nila ay nag-iiba din depende sa uri ng molekula.
Kemikal na istraktura ng mga protina
Mula sa puntong ito, ang mga protina ay isang mahaba, napakalaking chain ng mga residue ng amino acid na magkakaugnay ng mga partikular na bono na tinatawag na peptide bond. Mula sa mga gilid na istruktura ng mga acid ay umalis sa mga sanga - mga radikal. Ang istrukturang ito ng molekula ay natuklasan ni E. Fischer sa simula ng ika-21 siglo.
Mamaya, ang mga protina, ang istraktura at mga function ng mga protina ay pinag-aralan nang mas detalyado. Naging malinaw na mayroon lamang 20 amino acid na bumubuo sa istraktura ng peptide, ngunit maaari silang pagsamahin sa iba't ibang paraan. Kaya ang pagkakaiba-iba ng mga istruktura ng polypeptide. Bilang karagdagan, sa proseso ng buhay at pagganap ng kanilang mga pag-andar, ang mga protina ay maaaring sumailalim sa isang bilang ng mga pagbabagong kemikal. Bilang isang resulta, binago nila ang istraktura, at isang ganap na bagouri ng koneksyon.
Upang masira ang peptide bond, iyon ay, upang masira ang protina, ang istraktura ng mga chain, kailangan mong pumili ng napakahirap na kondisyon (ang pagkilos ng mataas na temperatura, acid o alkalis, isang katalista). Ito ay dahil sa mataas na lakas ng covalent bond sa molecule, lalo na sa peptide group.
Ang pagtuklas ng istruktura ng protina sa laboratoryo ay isinasagawa gamit ang biuret reaction - pagkakalantad ng polypeptide sa bagong precipitated copper (II) hydroxide. Ang complex ng peptide group at ang copper ion ay nagbibigay ng maliwanag na lilang kulay.
Mayroong apat na pangunahing istrukturang organisasyon, na ang bawat isa ay may sariling istrukturang katangian ng mga protina.
Mga Antas ng Organisasyon: Pangunahing Istraktura
Gaya ng nabanggit sa itaas, ang peptide ay isang sequence ng mga residue ng amino acid na mayroon o walang mga inklusyon, mga coenzyme. Kaya't ang pangunahing pangalan ay tulad ng isang istraktura ng molekula, na natural, natural, ay tunay na mga amino acid na konektado ng mga peptide bond, at wala nang iba pa. Iyon ay, isang polypeptide ng isang linear na istraktura. Kasabay nito, ang mga tampok na istruktura ng mga protina ng naturang plano ay ang gayong kumbinasyon ng mga acid ay mapagpasyahan para sa pagganap ng mga pag-andar ng isang molekula ng protina. Dahil sa pagkakaroon ng mga tampok na ito, posible hindi lamang makilala ang peptide, kundi pati na rin upang mahulaan ang mga katangian at papel ng isang ganap na bago, hindi pa natuklasan. Ang mga halimbawa ng peptides na may natural na pangunahing istraktura ay insulin, pepsin, chymotrypsin at iba pa.
Secondary conformation
Ang istraktura at katangian ng mga protina sa kategoryang ito ay medyo nagbabago. Ang nasabing istraktura ay maaaring mabuo sa simula mula sa kalikasan o kapag nalantad sa pangunahing hard hydrolysis, temperatura o iba pang mga kondisyon.
May tatlong uri ang conformation na ito:
- Smooth, regular, stereoregular coils na binuo mula sa mga residue ng amino acid na umiikot sa pangunahing axis ng koneksyon. Ang mga ito ay pinagsasama-sama lamang ng mga bono ng hydrogen na nangyayari sa pagitan ng oxygen ng isang peptide group at ng hydrogen ng isa pa. Bukod dito, ang istraktura ay itinuturing na tama dahil sa ang katunayan na ang mga pagliko ay pantay na paulit-ulit bawat 4 na mga link. Ang ganitong istraktura ay maaaring maging kaliwa o kanang kamay. Ngunit sa karamihan sa mga kilalang protina, nangingibabaw ang dextrorotatory isomer. Ang ganitong mga conformation ay tinatawag na alpha structures.
- Ang komposisyon at istraktura ng mga protina ng sumusunod na uri ay naiiba mula sa nauna dahil ang mga hydrogen bond ay nabuo hindi sa pagitan ng mga residue na nakatayong magkatabi sa isang bahagi ng molekula, ngunit sa pagitan ng mga malalayong malayo, at sa isang sapat na malaking distansya. Para sa kadahilanang ito, ang buong istraktura ay tumatagal ng anyo ng ilang kulot, serpentine polypeptide chain. Mayroong isang tampok na dapat ipakita ng isang protina. Ang istraktura ng mga amino acid sa mga sanga ay dapat na maikli hangga't maaari, tulad ng glycine o alanine, halimbawa. Ang ganitong uri ng pangalawang conformation ay tinatawag na beta sheet para sa kanilang kakayahang magkadikit upang bumuo ng isang karaniwang istraktura.
- Biology ay tumutukoy sa ikatlong uri ng istruktura ng protina bilangkumplikado, nakakalat, nagkakagulong mga fragment na walang stereoregularity at may kakayahang baguhin ang istraktura sa ilalim ng impluwensya ng mga panlabas na kondisyon.
Ang
Walang natukoy na mga halimbawa ng mga natural na naganap na protina.
Tertiary education
Ito ay isang medyo kumplikadong conformation na tinatawag na "globule". Ano ang gayong protina? Ang istraktura nito ay batay sa pangalawang istraktura, ngunit ang mga bagong uri ng pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga atomo ng mga pagpapangkat ay idinagdag, at ang buong molekula ay tila nakatiklop, kaya tumutuon sa katotohanan na ang mga hydrophilic na grupo ay nakadirekta sa loob ng globule, at ang mga hydrophobic group ay nakadirekta palabas.
Ito ay nagpapaliwanag sa singil ng molekula ng protina sa mga colloidal na solusyon ng tubig. Anong mga uri ng pakikipag-ugnayan ang mayroon?
- Mga bono ng hydrogen - nananatiling hindi nagbabago sa pagitan ng parehong mga bahagi tulad ng sa pangalawang istraktura.
- Hydrophobic (hydrophilic) na pakikipag-ugnayan - nangyayari kapag ang isang polypeptide ay natunaw sa tubig.
- Ionic attraction - nabuo sa pagitan ng magkasalungat na charge na grupo ng mga residue ng amino acid (radical).
- Mga pakikipag-ugnayan ng covalent - nabubuo sa pagitan ng mga partikular na lugar ng acid - mga molekula ng cysteine , o sa halip, ang kanilang mga buntot.
Kaya, ang komposisyon at istraktura ng mga protina na may isang tertiary na istraktura ay maaaring ilarawan bilang mga polypeptide chain na nakatiklop sa mga globules, na humahawak at nagpapatatag ng kanilang conformation dahil sa iba't ibang uri ng pakikipag-ugnayan ng kemikal. Mga halimbawa ng naturang peptides:phosphoglycerate kenase, tRNA, alpha-keratin, silk fibroin at iba pa.
Quadternary structure
Ito ang isa sa mga pinakakumplikadong globule na nabubuo ng mga protina. Ang istraktura at paggana ng mga ganitong uri ng protina ay napakaraming nalalaman at tiyak.
Ano ang conform na ito? Ang mga ito ay ilang (sa ilang mga kaso dose-dosenang) malaki at maliit na polypeptide chain na independiyenteng nabuo sa bawat isa. Ngunit pagkatapos, dahil sa parehong mga pakikipag-ugnayan na isinasaalang-alang namin para sa istrukturang tersiyaryo, ang lahat ng mga peptide na ito ay umiikot at nag-uugnay sa isa't isa. Sa ganitong paraan, nakukuha ang mga kumplikadong conformational globules, na maaaring maglaman ng mga metal na atom, lipid group, at carbohydrate group. Mga halimbawa ng naturang mga protina: DNA polymerase, tobacco virus protein shell, hemoglobin, at iba pa.
Lahat ng mga istruktura ng peptide na aming napag-isipan ay may sariling mga pamamaraan ng pagkakakilanlan sa laboratoryo, batay sa mga modernong posibilidad ng paggamit ng chromatography, centrifugation, electron at optical microscopy at mga high computer na teknolohiya.
Mga gumanap na function
Ang istraktura at paggana ng mga protina ay malapit na nauugnay sa isa't isa. Iyon ay, ang bawat peptide ay gumaganap ng isang tiyak na papel, natatangi at tiyak. Mayroon ding mga nagagawa ang ilang makabuluhang operasyon sa isang buhay na cell nang sabay-sabay. Gayunpaman, posibleng ipahayag sa isang pangkalahatang anyo ang mga pangunahing tungkulin ng mga molekula ng protina sa mga organismo ng mga nabubuhay na nilalang:
- Suporta sa paggalaw. Mga single-celled na organismo, alinman sa mga organel, o ilanang mga uri ng mga selula ay may kakayahang kumilos, pag-urong, pag-aalis. Ito ay ibinibigay ng mga protina na bahagi ng istraktura ng kanilang motor apparatus: cilia, flagella, cytoplasmic membrane. Kung pag-uusapan natin ang tungkol sa mga cell na hindi makagalaw, maaaring mag-ambag ang mga protina sa kanilang contraction (muscle myosin).
- Nourishing o reserve function. Ito ay ang akumulasyon ng mga molekula ng protina sa mga itlog, embryo at buto ng mga halaman upang higit pang mapunan ang mga nawawalang sustansya. Kapag na-cleaved, ang mga peptide ay nagbibigay ng mga amino acid at biologically active substance na kinakailangan para sa normal na pag-unlad ng mga buhay na organismo.
- Energy function. Bilang karagdagan sa carbohydrates, ang mga protina ay maaari ding magbigay ng lakas sa katawan. Sa pagkasira ng 1 g ng peptide, 17.6 kJ ng kapaki-pakinabang na enerhiya ang inilalabas sa anyo ng adenosine triphosphate (ATP), na ginugugol sa mahahalagang proseso.
- Signal at regulatory function. Binubuo ito sa pagpapatupad ng maingat na kontrol sa mga patuloy na proseso at paghahatid ng mga signal mula sa mga cell patungo sa mga tisyu, mula sa kanila hanggang sa mga organo, mula sa huli hanggang sa mga system, at iba pa. Ang karaniwang halimbawa ay insulin, na mahigpit na nag-aayos ng dami ng glucose sa dugo.
- Receptor function. Isinasagawa ito sa pamamagitan ng pagbabago ng conformation ng peptide sa isang gilid ng lamad at kinasasangkutan ng kabilang dulo sa restructuring. Kasabay nito, ang signal at ang kinakailangang impormasyon ay ipinadala. Kadalasan, ang mga naturang protina ay itinayo sa mga cytoplasmic membrane ng mga cell at nagsasagawa ng mahigpit na kontrol sa lahat ng mga sangkap na dumadaan dito. Ipaalam din ang tungkol sakemikal at pisikal na pagbabago sa kapaligiran.
- Transport function ng peptides. Isinasagawa ito ng mga channel protein at carrier protein. Ang kanilang papel ay halata - ang pagdadala ng mga kinakailangang molekula sa mga lugar na may mababang konsentrasyon mula sa mga bahagi na may mataas. Ang isang tipikal na halimbawa ay ang transportasyon ng oxygen at carbon dioxide sa pamamagitan ng mga organo at tisyu ng protina na hemoglobin. Nagsasagawa rin sila ng paghahatid ng mga compound na may mababang molekular na timbang sa pamamagitan ng cell membrane sa loob.
- Structural function. Isa sa pinakamahalaga sa mga ginagawa ng protina. Ang istraktura ng lahat ng mga cell, ang kanilang mga organelles ay ibinigay nang tumpak sa pamamagitan ng mga peptides. Sila, tulad ng isang frame, ay nagtatakda ng hugis at istraktura. Bilang karagdagan, sinusuportahan nila ito at binabago ito kung kinakailangan. Samakatuwid, para sa paglaki at pag-unlad, ang lahat ng nabubuhay na organismo ay nangangailangan ng mga protina sa diyeta. Kasama sa mga peptide na ito ang elastin, tubulin, collagen, actin, keratin at iba pa.
- Catalytic function. Ginagawa ito ng mga enzyme. Marami at iba-iba, pinapabilis nila ang lahat ng mga reaksiyong kemikal at biochemical sa katawan. Kung wala ang kanilang pakikilahok, ang isang ordinaryong mansanas sa tiyan ay maaaring matunaw sa loob lamang ng dalawang araw, na may mataas na posibilidad na mabulok. Sa ilalim ng pagkilos ng catalase, peroxidase at iba pang mga enzyme, ang prosesong ito ay tumatagal ng dalawang oras. Sa pangkalahatan, dahil sa papel na ito ng mga protina naisasagawa ang anabolismo at catabolism, iyon ay, plastic at energy metabolism.
Proteksyon na tungkulin
May ilang uri ng pagbabanta na idinisenyo ng mga protina para protektahan ang katawan mula sa.
Una, kemikalpag-atake ng mga traumatikong reagents, gas, molekula, mga sangkap ng iba't ibang spectrum ng pagkilos. Ang mga peptide ay maaaring pumasok sa pakikipag-ugnayan ng kemikal sa kanila, ginagawa ang mga ito sa isang hindi nakakapinsalang anyo o simpleng neutralisahin ang mga ito.
Pangalawa, ang pisikal na banta mula sa mga sugat - kung ang protina na fibrinogen ay hindi napalitan ng fibrin sa oras sa lugar ng pinsala, kung gayon ang dugo ay hindi mamumuo, na nangangahulugan na ang pagbara ay hindi magaganap. Pagkatapos, sa kabaligtaran, kakailanganin mo ang plasmin peptide, na may kakayahang matunaw ang namuong dugo at maibalik ang patency ng sisidlan.
Pangatlo, ang banta sa kaligtasan sa sakit. Ang istraktura at kahalagahan ng mga protina na bumubuo ng mga panlaban sa immune ay lubhang mahalaga. Ang mga antibodies, immunoglobulins, interferon ay lahat mahalaga at makabuluhang elemento ng lymphatic at immune system ng tao. Anumang dayuhang particle, mapaminsalang molekula, patay na bahagi ng cell o ang buong istraktura ay sasailalim sa agarang pagsisiyasat ng peptide compound. Kaya naman ang isang tao ay nakapag-iisa, nang walang tulong ng mga gamot, na protektahan ang kanyang sarili araw-araw mula sa mga impeksyon at simpleng mga virus.
Mga pisikal na katangian
Ang istraktura ng isang cell protein ay napakaespesipiko at nakadepende sa function na ginanap. Ngunit ang mga pisikal na katangian ng lahat ng mga peptide ay magkatulad at bumagsak sa mga sumusunod na katangian.
- Ang bigat ng isang molekula ay hanggang 1,000,000 D altons.
- Ang mga sistemang koloidal ay nabuo sa isang may tubig na solusyon. Doon, nakakakuha ang istraktura ng singil na maaaring mag-iba depende sa kaasiman ng kapaligiran.
- Kapag nalantad sa malupit na mga kondisyon (irradiation, acid o alkali, temperatura, at iba pa), nagagawa nilang lumipat sa iba pang mga antas ng conformation, iyon aydenatura. Ang prosesong ito ay hindi maibabalik sa 90% ng mga kaso. Gayunpaman, mayroon ding reverse shift - renaturation.
Ito ang mga pangunahing katangian ng mga pisikal na katangian ng peptides.
