Ang aming artikulo ay nakatuon sa pag-aaral ng mga katangian ng mga sangkap na batayan ng kababalaghan ng buhay sa Earth. Ang mga molekula ng protina ay naroroon sa mga non-cellular form - mga virus, ay bahagi ng cytoplasm at organelles ng prokaryotic at nuclear cells. Kasama ng mga nucleic acid, bumubuo sila ng sangkap ng pagmamana - chromatin at bumubuo ng mga pangunahing bahagi ng nucleus - chromosome. Pagsenyas, pagbuo, catalytic, proteksiyon, enerhiya - ito ay isang listahan ng mga biological function na ginagawa ng mga protina. Ang mga katangian ng physicochemical ng mga protina ay ang kanilang kakayahang matunaw, mamuo, at mag-asin. Bilang karagdagan, ang mga ito ay may kakayahang mag-denaturing at, sa pamamagitan ng kanilang kemikal na kalikasan, mga amphoteric compound. Tuklasin pa natin ang mga katangiang ito ng mga protina.
Mga uri ng mga monomer ng protina
Ang
20 uri ng α-amino acid ay ang mga istrukturang yunit ng protina. Bilang karagdagan sa hydrocarbon radical, naglalaman ang mga ito ng NH2- amino group at COOH-pangkat ng carboxyl. Tinutukoy ng mga functional na grupo ang acidic at pangunahing katangian ng mga monomer ng protina. Samakatuwid, sa organikong kimika, ang mga compound ng klase na ito ay tinatawag na amphoteric substance. Ang mga hydrogen ions ng pangkat ng carboxyl sa loob ng molekula ay maaaring hatiin at maiugnay sa mga grupong amino. Ang resulta ay isang panloob na asin. Kung maraming mga grupo ng carboxyl ang naroroon sa molekula, ang tambalan ay magiging acidic, tulad ng glutamic o aspartic acid. Kung ang mga amino group ay nangingibabaw, ang mga amino acid ay basic (histidine, lysine, arginine). Sa pantay na bilang ng mga functional na grupo, ang peptide solution ay may neutral na reaksyon. Ito ay itinatag na ang pagkakaroon ng lahat ng tatlong uri ng mga amino acid ay nakakaapekto sa kung ano ang mga tampok ng mga protina. Ang physicochemical properties ng mga protina: solubility, pH, macromolecule charge, ay tinutukoy ng ratio ng acidic at basic na amino acids.
Anong mga salik ang nakakaapekto sa solubility ng peptides
Ating alamin ang lahat ng kinakailangang pamantayan kung saan nakasalalay ang mga proseso ng hydration o solvation ng mga macromolecule ng protina. Ang mga ito ay: spatial configuration at molekular na timbang, na tinutukoy ng bilang ng mga residue ng amino acid. Isinasaalang-alang din nito ang ratio ng mga polar at non-polar na bahagi - mga radical na matatagpuan sa ibabaw ng protina sa tersiyaryong istraktura at ang kabuuang singil ng polypeptide macromolecule. Ang lahat ng mga katangian sa itaas ay direktang nakakaapekto sa solubility ng protina. Tingnan natin sila nang maigi.
Globule at ang kanilang kakayahang mag-hydrate
Kung ang panlabas na istraktura ng peptide ay may spherical na hugis, kung gayon kaugalian na pag-usapan ang tungkol sa globular na istraktura nito. Ito ay pinatatag ng hydrogen at hydrophobic bond, gayundin ng mga puwersa ng electrostatic attraction ng magkasalungat na sisingilin na mga bahagi ng macromolecule. Halimbawa, ang hemoglobin, na nagdadala ng mga molekula ng oxygen sa pamamagitan ng dugo, sa quaternary form nito ay binubuo ng apat na fragment ng myoglobin, na pinagsama ng heme. Ang mga protina ng dugo tulad ng mga albumin, α- at ϒ-globulin ay madaling nakikipag-ugnayan sa mga sangkap ng plasma ng dugo. Ang insulin ay isa pang globular peptide na kumokontrol sa mga antas ng glucose sa dugo sa mga mammal at tao. Ang mga hydrophobic na bahagi ng naturang mga peptide complex ay matatagpuan sa gitna ng compact na istraktura, habang ang mga hydrophilic na bahagi ay matatagpuan sa ibabaw nito. Nagbibigay ito sa kanila ng pangangalaga ng mga katutubong katangian sa likidong daluyan ng katawan at pinagsasama ang mga ito sa isang grupo ng mga protina na nalulusaw sa tubig. Ang pagbubukod ay mga globular na protina na bumubuo sa mosaic na istraktura ng mga lamad ng mga selula ng tao at hayop. Ang mga ito ay nauugnay sa glycolipids at hindi matutunaw sa intercellular fluid, na nagsisiguro sa kanilang papel na hadlang sa cell.
Fibrillar peptides
Collagen at elastin, na bahagi ng dermis at tinutukoy ang katatagan at pagkalastiko nito, ay may filamentous na istraktura. Nagagawa nilang mag-stretch, binabago ang kanilang spatial configuration. Ang Fibroin ay isang natural na protina ng sutla na ginawa ng silkworm larvae. Naglalaman ito ng maikling mga hibla ng istruktura, na binubuo ng mga amino acid na may maliit na masa at haba ng molekular. Ito ay, una sa lahat, serine, alanine at glycine. Ang kanyangAng mga polypeptide chain ay nakatuon sa espasyo sa patayo at pahalang na direksyon. Ang sangkap ay kabilang sa mga istrukturang polypeptides at may isang layered na anyo. Hindi tulad ng globular polypeptides, ang solubility ng isang protina na binubuo ng mga fibrils ay napakababa, dahil ang mga hydrophobic radical ng mga amino acid nito ay nasa ibabaw ng macromolecule at nagtataboy ng mga polar solvent particle.
Keratin at mga tampok ng kanilang istraktura
Isinasaalang-alang ang pangkat ng mga istrukturang protina ng fibrillar form, tulad ng fibroin at collagen, kinakailangang pag-isipan ang isa pang grupo ng mga peptide na malawakang ipinamamahagi sa kalikasan - mga keratin. Ang mga ito ay nagsisilbing batayan para sa mga bahagi ng katawan ng tao at hayop tulad ng buhok, kuko, balahibo, lana, kuko at kuko. Ano ang keratin sa mga tuntunin ng biochemical na istraktura nito? Ito ay itinatag na mayroong dalawang uri ng peptides. Ang una ay may anyo ng isang spiral pangalawang istraktura (α-keratin) at ang batayan ng buhok. Ang isa ay kinakatawan ng mas matibay na layered fibrils - ito ay β-keratin. Ito ay matatagpuan sa matitigas na bahagi ng katawan ng mga hayop: hooves, bird beaks, kaliskis ng reptile, claws ng predatory mammals at ibon. Ano ang keratin, batay sa katotohanan na ang mga amino acid nito, tulad ng valine, phenylalanine, isoleucine, ay naglalaman ng isang malaking bilang ng mga hydrophobic radical? Ito ay isang protina na hindi matutunaw sa tubig at iba pang mga polar solvent na gumaganap ng mga proteksiyon at istrukturang function.
Epekto ng pH ng medium sa singil ng protein polymer
Naunang binanggit namin na ang mga functional na grupo ng protinamonomer - amino acids, matukoy ang kanilang mga katangian. Idinagdag namin ngayon na ang singil ng polimer ay nakasalalay din sa kanila. Ionic radicals - carboxyl group ng glutamic at aspartic acids at amino group ng arginine at histidine - nakakaapekto sa kabuuang singil ng polimer. Iba rin ang kilos nila sa mga acidic, neutral o alkaline na solusyon. Ang solubility ng protina ay nakasalalay din sa mga salik na ito. Kaya, sa pH <7, ang solusyon ay naglalaman ng labis na konsentrasyon ng mga hydrogen proton, na pumipigil sa pagkasira ng carboxyl, kaya tumataas ang kabuuang positibong singil sa molekula ng protina.
Ang akumulasyon ng mga cation sa protina ay tumataas din sa kaso ng isang neutral na medium na solusyon at may labis na arginine, histidine at lysine monomer. Sa isang alkaline na kapaligiran, tumataas ang negatibong singil ng molekula ng polypeptide, dahil ang labis na mga ion ng hydrogen ay ginugugol sa pagbuo ng mga molekula ng tubig sa pamamagitan ng pagbubuklod ng mga hydroxyl group.
Mga salik na tumutukoy sa solubility ng mga protina
Isipin natin ang isang sitwasyon kung saan ang bilang ng mga positibo at negatibong singil sa isang protein helix ay pareho. Ang pH ng medium sa kasong ito ay tinatawag na isoelectric point. Ang kabuuang singil ng peptide macromolecule mismo ay nagiging zero, at ang solubility nito sa tubig o iba pang polar solvent ay magiging minimal. Ang mga probisyon ng teorya ng electrolytic dissociation ay nagsasaad na ang solubility ng isang substance sa isang polar solvent na binubuo ng mga dipoles ay magiging mas mataas, mas polarized ang mga particle ng dissolved compound. Ipinapaliwanag din nila ang mga salik na tumutukoy sa solubilityprotina: ang kanilang isoelectric point at ang pag-asa ng hydration o solvation ng peptide sa kabuuang singil ng macromolecule nito. Karamihan sa mga polymer ng klase na ito ay naglalaman ng labis na -COO- na pangkat at may bahagyang acidic na katangian. Ang isang pagbubukod ay ang naunang nabanggit na mga protina ng lamad at peptides na bahagi ng nuclear substance ng pagmamana - chromatin. Ang huli ay tinatawag na mga histone at binibigkas ang mga pangunahing katangian dahil sa pagkakaroon ng malaking bilang ng mga grupong amino sa polymer chain.
Pag-uugali ng mga protina sa isang electric field
Para sa mga praktikal na layunin, madalas na kailangang paghiwalayin, halimbawa, ang mga protina ng dugo sa mga fraction o indibidwal na macromolecules. Upang gawin ito, maaari mong gamitin ang kakayahan ng mga sisingilin na molekula ng polimer na lumipat sa isang tiyak na bilis sa mga electrodes sa isang electric field. Ang isang solusyon na naglalaman ng mga peptides ng iba't ibang masa at singil ay inilalagay sa isang carrier: papel o isang espesyal na gel. Sa pamamagitan ng pagpasa ng mga de-koryenteng impulses, halimbawa, sa pamamagitan ng isang bahagi ng plasma ng dugo, hanggang sa 18 na bahagi ng mga indibidwal na protina ang nakuha. Kabilang sa mga ito: lahat ng uri ng globulin, pati na rin ang protina albumin, na hindi lamang ang pinakamahalagang sangkap (ito ay nagkakahalaga ng hanggang 60% ng masa ng mga peptide ng plasma ng dugo), ngunit gumaganap din ng isang pangunahing papel sa mga proseso ng osmosis at sirkulasyon ng dugo.
Paano naaapektuhan ng konsentrasyon ng asin ang solubility sa protina
Ang kakayahan ng mga peptide na bumuo hindi lamang ng mga gel, foam at emulsion, kundi pati na rin ang mga solusyon ay isang mahalagang katangian na nagpapakita ng kanilang mga katangiang physicochemical. Halimbawa, naunang pinag-aralanAng mga albumin na matatagpuan sa endosperm ng mga buto ng cereal, gatas at serum ng dugo ay mabilis na bumubuo ng mga may tubig na solusyon na may konsentrasyon ng mga neutral na asing-gamot, tulad ng sodium chloride, sa saklaw mula 3 hanggang 10 porsiyento. Gamit ang halimbawa ng parehong albumin, malalaman ng isa ang pag-asa ng solubility ng protina sa konsentrasyon ng asin. Mahusay na natutunaw ang mga ito sa isang hindi puspos na solusyon ng ammonium sulfate, at sa isang supersaturated na solusyon ay bumabaliktad ang mga ito at, na may karagdagang pagbaba sa konsentrasyon ng asin sa pamamagitan ng pagdaragdag ng isang bahagi ng tubig, ibinabalik ang kanilang hydration shell.
Pag-aasin
Ang inilarawan sa itaas na mga reaksiyong kemikal ng mga peptide na may mga solusyon ng mga asin na nabuo ng mga malakas na acid at alkali ay tinatawag na s alting out. Ito ay batay sa mekanismo ng pakikipag-ugnayan ng mga sisingilin na functional na grupo ng protina na may mga ion ng asin - mga metal na cation at anion ng mga residue ng acid. Nagtatapos ito sa pagkawala ng singil sa molekula ng peptide, pagbaba sa shell ng tubig nito, at pagdikit ng mga particle ng protina. Bilang resulta, namuo ang mga ito, na tatalakayin natin mamaya.
Pag-ulan at denaturation
Acetone at ethyl alcohol ay sumisira sa water shell na nakapalibot sa protina sa tertiary structure. Gayunpaman, hindi ito sinamahan ng neutralisasyon ng kabuuang singil dito. Ang prosesong ito ay tinatawag na precipitation, ang solubility ng protina ay binawasan nang husto, ngunit hindi nagtatapos sa denaturation.
Ang mga molekula ng peptide sa kanilang katutubong estado ay napakasensitibo sa maraming mga parameter sa kapaligiran, halimbawa, satemperatura at konsentrasyon ng mga kemikal na compound: s alts, acids o alkalis. Ang pagpapalakas ng pagkilos ng parehong mga salik na ito sa isoelectric point ay humahantong sa kumpletong pagkawasak ng nagpapatatag na intramolecular (disulfide bridges, peptide bonds), covalent at hydrogen bonds sa polypeptide. Lalo na mabilis sa ilalim ng ganitong mga kundisyon, ang mga globular peptides ay nagde-denature, habang ganap na nawawala ang kanilang physicochemical at biological properties.
