Ang salitang "enzyme" ay may mga salitang Latin. Sa pagsasalin, ito ay nangangahulugang "sourdough". Sa Ingles, ang konseptong "enzyme" ay ginamit, na nagmula sa salitang Griyego, ibig sabihin ay pareho ang bagay. Ang mga enzyme ay mga espesyal na protina. Ang mga ito ay nabuo sa mga cell at may kakayahang mapabilis ang kurso ng mga proseso ng biochemical. Sa madaling salita, kumikilos sila bilang mga biological catalyst. Isaalang-alang pa natin kung ano ang bumubuo sa pagtitiyak ng pagkilos ng mga enzyme. Ang mga uri ng pagtitiyak ay ilalarawan din sa artikulo.
Mga pangkalahatang katangian
Ang pagpapakita ng catalytic na aktibidad ng ilang mga enzyme ay dahil sa pagkakaroon ng isang bilang ng mga non-protein compound. Sila ay tinatawag na cofactor. Ang mga ito ay nahahati sa 2 grupo: mga metal ions at isang bilang ng mga inorganic na sangkap, pati na rin ang mga coenzymes (organic compound).
Mekanismo ng Aktibidad
Sa kanilang kemikal na kalikasan, ang mga enzyme ay nabibilang sa pangkat ng mga protina. Gayunpaman, hindi tulad ng huli, ang mga elementong isinasaalang-alang ay naglalaman ng isang aktibong site. Ito ay isang natatanging kumplikado ng mga functional na grupo ng mga residue ng amino acid. Ang mga ito ay mahigpit na nakatuon sa espasyo dahil sa tertiary o quaternary na istraktura ng enzyme. Sa aktiboang sentro ay nakahiwalay na catalytic at substrate site. Ang huli ay kung ano ang tumutukoy sa pagtitiyak ng mga enzyme. Ang substrate ay ang sangkap kung saan kumikilos ang protina. Noong nakaraan, pinaniniwalaan na ang kanilang pakikipag-ugnayan ay isinasagawa sa prinsipyo ng "susi sa kastilyo." Sa madaling salita, ang aktibong site ay dapat na malinaw na tumutugma sa substrate. Sa kasalukuyan, ibang hypothesis ang namamayani. Ito ay pinaniniwalaan na walang eksaktong sulat sa simula, ngunit lumilitaw ito sa kurso ng pakikipag-ugnayan ng mga sangkap. Ang pangalawa - catalytic - site ay nakakaapekto sa pagtitiyak ng aksyon. Sa madaling salita, tinutukoy nito ang likas na katangian ng pinabilis na reaksyon.
Gusali
Lahat ng enzyme ay nahahati sa isa at dalawang bahagi. Ang dating ay may istraktura na katulad ng istraktura ng mga simpleng protina. Naglalaman lamang sila ng mga amino acid. Ang pangalawang pangkat - mga protina - ay kinabibilangan ng mga bahagi ng protina at hindi protina. Ang huli ay ang coenzyme, ang una ay ang apoenzyme. Tinutukoy ng huli ang pagtitiyak ng substrate ng enzyme. Iyon ay, ginagawa nito ang pag-andar ng isang substrate site sa aktibong sentro. Ang coenzyme, nang naaayon, ay gumaganap bilang isang catalytic na rehiyon. Ito ay nauugnay sa pagiging tiyak ng aksyon. Ang mga bitamina, metal, at iba pang mababang molekular na timbang ay maaaring kumilos bilang mga coenzyme.
Catalysis
Ang paglitaw ng anumang kemikal na reaksyon ay nauugnay sa banggaan ng mga molekula ng mga nakikipag-ugnayang sangkap. Ang kanilang paggalaw sa sistema ay tinutukoy ng pagkakaroon ng potensyal na libreng enerhiya. Para sa isang kemikal na reaksyon, kinakailangan na ang mga molekula ay kumuha ng paglipatkundisyon. Sa madaling salita, dapat silang magkaroon ng sapat na lakas upang makapasa sa hadlang ng enerhiya. Kinakatawan nito ang pinakamababang dami ng enerhiya upang gawing reaktibo ang lahat ng mga molekula. Ang lahat ng mga catalyst, kabilang ang mga enzyme, ay may kakayahang bawasan ang energy barrier. Nakakatulong ito sa pinabilis na kurso ng reaksyon.
Ano ang pagtitiyak ng mga enzyme?
Ang kakayahang ito ay ipinahayag sa pagpapabilis ng isang tiyak na reaksyon lamang. Ang mga enzyme ay maaaring kumilos sa parehong substrate. Gayunpaman, ang bawat isa sa kanila ay magpapabilis lamang ng isang tiyak na reaksyon. Ang reaktibong pagtitiyak ng enzyme ay maaaring masubaybayan ng halimbawa ng pyruvate dehydrogenase complex. Kabilang dito ang mga protina na nakakaapekto sa PVK. Ang mga pangunahing ay: pyruvate dehydrogenase, pyruvate decarboxylase, acetyltransferase. Ang reaksyon mismo ay tinatawag na oxidative decarboxylation ng PVC. Ang produkto nito ay aktibong acetic acid.
Pag-uuri
May mga sumusunod na uri ng pagtitiyak ng enzyme:
- Stereochemical. Ito ay ipinahayag sa kakayahan ng isang sangkap na maimpluwensyahan ang isa sa mga posibleng substrate stereoisomer. Halimbawa, ang fumarate hydrotase ay nagagawang kumilos sa fumarate. Gayunpaman, hindi ito nakakaapekto sa cis isomer - maleic acid.
- Ganap. Ang pagiging tiyak ng mga enzyme ng ganitong uri ay ipinahayag sa kakayahan ng isang sangkap na makaapekto lamang sa isang tiyak na substrate. Halimbawa, ang sucrase ay eksklusibong tumutugon sa sucrose, arginase sa arginine, at iba pa.
- Kamag-anak. Ang pagtitiyak ng mga enzyme ditoAng kaso ay ipinahayag sa kakayahan ng isang sangkap na maimpluwensyahan ang isang pangkat ng mga substrate na may isang bono ng parehong uri. Halimbawa, ang alpha-amylase ay tumutugon sa glycogen at starch. Mayroon silang glycosidic type bond. Ang trypsin, pepsin, chymotrypsin ay nakakaapekto sa maraming protina ng pangkat ng peptide.
Temperature
Ang mga enzyme ay may pagtitiyak sa ilalim ng ilang partikular na kundisyon. Para sa karamihan sa kanila, ang isang temperatura ng + 35 … + 45 degrees ay kinuha bilang ang pinakamabuting kalagayan. Kapag ang isang sangkap ay inilagay sa mga kondisyon na may mas mababang mga rate, ang aktibidad nito ay bababa. Ang estado na ito ay tinatawag na reversible inactivation. Kapag tumaas ang temperatura, maibabalik ang kanyang mga kakayahan. Ito ay nagkakahalaga na sabihin na kapag inilagay sa mga kondisyon kung saan ang t ay mas mataas kaysa sa ipinahiwatig na mga halaga, ang hindi aktibo ay magaganap din. Gayunpaman, sa kasong ito, ito ay hindi maibabalik, dahil hindi ito maibabalik kapag bumaba ang temperatura. Ito ay dahil sa denaturation ng molekula.
Impluwensiya ng pH
Ang singil ng molekula ay nakasalalay sa kaasiman. Alinsunod dito, ang pH ay nakakaapekto sa aktibidad ng aktibong site at ang pagtitiyak ng enzyme. Ang pinakamainam na index ng kaasiman para sa bawat sangkap ay iba. Gayunpaman, sa karamihan ng mga kaso ito ay 4-7. Halimbawa, para sa laway alpha-amylase, ang pinakamainam na kaasiman ay 6.8. Samantala, mayroong isang bilang ng mga pagbubukod. Ang pinakamainam na kaasiman ng pepsin, halimbawa, ay 1.5-2.0, ang chymotrypsin at trypsin ay 8-9.
Konsentrasyon
Kung mas maraming enzyme ang naroroon, mas mabilis ang rate ng reaksyon. Katuladmaaari ding gumawa ng konklusyon tungkol sa konsentrasyon ng substrate. Gayunpaman, ang saturating na nilalaman ng target ay theoretically tinutukoy para sa bawat sangkap. Sa pamamagitan nito, ang lahat ng mga aktibong sentro ay sasakupin ng magagamit na substrate. Sa kasong ito, magiging maximum ang pagtitiyak ng enzyme, anuman ang kasunod na pagdaragdag ng mga target.
Regulatory Substances
Maaari silang hatiin sa mga inhibitor at activator. Ang parehong mga kategoryang ito ay nahahati sa hindi tiyak at tiyak. Ang huling uri ng mga activator ay kinabibilangan ng mga bile s alts (para sa lipase sa pancreas), chloride ions (para sa alpha-amylase), hydrochloric acid (para sa pepsin). Ang mga nonspecific activator ay mga magnesium ions na nakakaapekto sa mga kinase at phosphatases, at ang mga partikular na inhibitor ay mga terminal peptides ng proenzymes. Ang huli ay mga hindi aktibong anyo ng mga sangkap. Ang mga ito ay isinaaktibo sa cleavage ng terminal peptides. Ang kanilang mga tiyak na uri ay tumutugma sa bawat indibidwal na proenzyme. Halimbawa, sa isang hindi aktibong anyo, ang trypsin ay ginawa sa anyo ng trypsinogen. Ang aktibong sentro nito ay sarado ng isang terminal hexapeptide, na isang partikular na inhibitor. Sa proseso ng pag-activate, nahati ito. Ang aktibong site ng trypsin ay nagiging bukas bilang isang resulta. Ang mga nonspecific na inhibitor ay mga asin mula sa mabibigat na metal. Halimbawa, tanso sulpate. Pinipukaw nila ang denaturation ng mga compound.
Pagpigil
Maaari itong maging mapagkumpitensya. Ang hindi pangkaraniwang bagay na ito ay ipinahayag sa hitsura ng pagkakatulad ng istruktura sa pagitan ng inhibitor at substrate. Sila aypumasok sa isang pakikibaka para sa komunikasyon sa aktibong sentro. Kung ang nilalaman ng inhibitor ay mas mataas kaysa sa substrate, isang kumplikadong enzyme inhibitor ay nabuo. Kapag nagdagdag ng target na substance, magbabago ang ratio. Bilang resulta, ang inhibitor ay mapipilitang palabasin. Halimbawa, ang succinate ay gumaganap bilang isang substrate para sa succinate dehydrogenase. Ang mga inhibitor ay oxaloacetate o malonate. Ang mga mapagkumpitensyang impluwensya ay itinuturing na mga produkto ng reaksyon. Kadalasan sila ay katulad ng mga substrate. Halimbawa, para sa glucose-6-phosphate, ang produkto ay glucose. Ang substrate ay magiging glucose-6 phosphate. Ang hindi mapagkumpitensyang pagsugpo ay hindi nagpapahiwatig ng pagkakatulad ng istruktura sa pagitan ng mga sangkap. Parehong ang inhibitor at ang substrate ay maaaring magbigkis sa enzyme sa parehong oras. Sa kasong ito, nabuo ang isang bagong tambalan. Ito ay isang complex-enzyme-substrate-inhibitor. Sa panahon ng pakikipag-ugnayan, ang aktibong sentro ay naharang. Ito ay dahil sa pagbubuklod ng inhibitor sa catalytic site ng AC. Ang isang halimbawa ay cytochrome oxidase. Para sa enzyme na ito, ang oxygen ay gumaganap bilang isang substrate. Ang mga hydrocyanic acid s alts ay mga inhibitor ng cytochrome oxidase.
Allosteric na regulasyon
Sa ilang mga kaso, bilang karagdagan sa aktibong sentro na tumutukoy sa pagtitiyak ng enzyme, may isa pang link. Ito ay isang allosteric na bahagi. Kung ang activator ng parehong pangalan ay nagbubuklod dito, ang kahusayan ng enzyme ay tumataas. Kung ang isang inhibitor ay tumutugon sa allosteric center, ang aktibidad ng sangkap ay bumababa nang naaayon. Halimbawa, ang adenylate cyclase atAng guanylate cyclase ay mga enzyme na may regulasyon ng allosteric na uri.
