Ang uri ng amide bond na nangyayari sa panahon ng pagbuo ng peptide protein pagkatapos ng interaksyon ng dalawang amino acid, ito ang sagot sa tanong kung ano ang peptide bond.
Mula sa isang pares ng mga amino acid, lumilitaw ang isang dipeptide, iyon ay, isang chain ng mga amino acid na ito, kasama ang isang molekula ng tubig. Ayon sa parehong sistema, ang mga mas mahabang chain ay nabuo mula sa mga amino acid sa ribosomes, iyon ay, polypeptides at protina.
Mga Chain Properties
Ang iba't ibang amino acid, na isang uri ng "building material" para sa mga protina, ay may radikal na R.
Tulad ng anumang amides, ang peptide bond ng C-N chain protein, sa pamamagitan ng interaksyon ng mga canonical na istruktura sa pagitan ng carbonyl carbon at nitrogen atom, ay karaniwang may dobleng katangian. Ito ay kadalasang nakakahanap ng ekspresyon sa pagbabawas ng haba nito sa 1.33 angstrom.
Lahat ng ito ay humahantong sa mga sumusunod na konklusyon:
- C, H, O at N - 4 na konektadong atom, kasama ang 2 a-carbon ay matatagpuan sa parehong eroplano. R pangkat ng mga amino acid atAng mga a-carbon hydrogen ay nasa labas na ng zone na ito.
- H at O sa peptide bond ng mga amino acid at ang a-carbon ng pares ng amino acid ay trans-oriented, bagama't ang trans-isomer ay mas matatag. Sa L-amino acids, ang mga R-group ay trans-oriented din, na nasa lahat ng peptides at protina sa kalikasan.
- Mahirap ang pag-ikot sa C-N chain, mas malamang ang pag-ikot sa C-C link.
Upang maunawaan kung ano ang peptide bond, gayundin para matukoy ang mga peptide mismo na may mga protina at matukoy ang dami ng mga ito sa isang partikular na solusyon, gamitin ang biuret reaction.
Mga pagsasaayos ng mga atom
Ang koneksyon sa mga peptide ng protina ay mas maikli kaysa sa iba pang mga grupo ng peptide, dahil mayroon itong katangiang partial double bond. Kung isasaalang-alang kung ano ang isang peptide bond, maaari nating tapusin na ang mobility nito ay mababa.
Ang elektronikong konstruksyon ng peptide bond ay nagtatakda ng solid planar structure ng isang grupo ng mga peptide. Ang mga eroplano ng naturang mga grupo ay matatagpuan sa isang anggulo sa bawat isa. Ang bono sa pagitan ng a-carbon atom at ng a-carboxyl at a-amino na mga grupo ay maaaring malayang umiikot sa kahabaan ng axis nito, habang limitado ang laki at likas na katangian ng mga radical, at ginagawa nitong posible para sa polypeptide chain na itakda ang sarili nitong iba't ibang mga setting.
Ang mga peptide bond sa mga protina, bilang panuntunan, ay nasa trans-configuration, iyon ay, ang pag-aayos ng mga a-carbon atoms ay matatagpuan sa iba't ibang bahagi ng pangkat. Ang resulta ay ang lokasyon ng mga side radical sa mga amino acid sa mas malayong distansya sa espasyo mula sa isa't isa.kaibigan.
Pagputol ng protina
Kapag pinag-aaralan kung ano ang peptide bond, kadalasang isinasaalang-alang ang lakas nito. Ang ganitong mga kadena ay hindi masira sa kanilang sarili sa ilalim ng normal na mga kondisyon sa loob ng cell. Ibig sabihin, sa angkop na temperatura ng katawan at neutral na kapaligiran.
Sa mga kondisyon ng laboratoryo, ang hydrolysis ng mga chain ng peptide ng protina ay pinag-aaralan sa mga selyadong ampoules, kung saan mayroong concentrated hydrochloric acid, sa temperatura na higit sa isang daan at limang degrees Celsius. Ang kumpletong hydrolysis ng protina sa mga libreng amino acid ay nangyayari sa loob ng humigit-kumulang 24 na oras.
Sa tanong kung ano ang isang peptide bond sa loob ng mga buhay na organismo, pagkatapos ay masira ang mga ito sa paglahok ng ilang mga proteolytic enzymes. Upang makahanap ng mga peptide at protina sa isang solusyon, pati na rin upang malaman ang kanilang dami, ginagamit nila ang positibong resulta ng mga sangkap na naglalaman ng dalawa o higit pang mga peptide bond, iyon ay, ang reaksyon ng biuret.
Palitan ng Amino acid
Sa loob ng abnormal na hemoglobin S, 2 β-chain ang na-mutate, kung saan ang glutamate, gayundin ang isang negatibong sisingilin na highly polar amino acid sa ikaanim na posisyon, ay pinalitan ng isang hydrophobic valine na naglalaman ng radikal.
Sa loob ng mutated hemoglobin ay isang rehiyon na komplementaryo sa ibang rehiyon na may parehong mga molekula na naglalaman ng binagong amino acid. Sa huli, ang mga molekula ng hemoglobin ay "magkadikit" at bumuo ng mahahabang fibrillar aggregate na nagpapabago sa pulang selula ng dugo at humahantong sa paglitaw ng isang mutated na hugis crescent na pulang selula ng dugo.
Sa loob ng oxyhemoglobin S, bilang resulta ng pagbabago sa conformation ng protina, ang isang komplementaryong site ay natatakpan. Ang kakulangan ng access dito ay ginagawang imposible para sa mga molekula na kumonekta sa isa't isa sa oxyhemoglobin na ito. May mga kundisyon na nakakatulong sa pagbuo ng HbS aggregates. Pinapataas nila ang mga akumulasyon ng deoxyhemoglobin sa loob ng mga selula. Maaaring kabilang dito ang:
- hypoxia;
- kondisyon sa alpine;
- physical labor;
- paglipad ng eroplano.
Sickle Cell Anemia
Dahil ang hugis-sickle na erythrocyte ay may mababang permeability sa pamamagitan ng tissue capillaries, maaari nilang harangan ang mga daluyan ng dugo at sa gayon ay lumikha ng lokal na hypoxia. Papataasin nito ang akumulasyon ng deoxyhemoglobin S sa loob ng mga pulang selula ng dugo, gayundin ang bilis ng paglitaw ng mga pinagsama-samang S-hemoglobin at lilikha ng higit pang mga kondisyon para sa pagpapapangit ng pulang selula ng dugo.
Ang Sickle cell disease ay isang homozygous recessive disease na nangyayari lamang kapag ang parehong magulang ay nagpasa ng isang pares ng mutated β-chain genes. Matapos maipanganak ang sanggol, ang sakit ay hindi nagpapakita ng sarili hanggang ang malaking halaga ng HbF ay napalitan ng HbS. Ang mga pasyente ay nagpapakita ng mga klinikal na sintomas na katangian ng anemia, iyon ay: pananakit ng ulo at pagkahilo, palpitations, igsi sa paghinga, panghihina sa mga impeksyon, at iba pa.
