Ang macromolecule ay isang molekula na may mataas na molecular weight. Ang istraktura nito ay ipinakita sa anyo ng paulit-ulit na paulit-ulit na mga link. Isaalang-alang ang mga tampok ng naturang mga compound, ang kanilang kahalagahan para sa buhay ng mga buhay na nilalang.
Mga tampok ng komposisyon
Biological macromolecules ay nabuo mula sa daan-daang libong maliliit na panimulang materyales. Ang mga buhay na organismo ay nailalarawan sa pamamagitan ng tatlong pangunahing uri ng macromolecules: mga protina, polysaccharides, nucleic acid.
Ang mga unang monomer para sa kanila ay monosaccharides, nucleotides, amino acids. Ang isang macromolecule ay halos 90 porsyento ng masa ng cell. Depende sa pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid, isang partikular na molekula ng protina ang nabuo.
Mataas na molecular weight ang mga substance na may molar mass na higit sa 103 Da.
Kasaysayan ng termino
Kailan lumitaw ang macromolecule? Ang konseptong ito ay ipinakilala ng Nobel Laureate sa Chemistry na si Hermann Staudinger noong 1922.
Ang polymer ball ay makikita bilang isang gusot na sinulid na nabuo sa hindi sinasadyang pag-unwindingsa buong coil room. Ang coil na ito ay sistematikong nagbabago ng conform nito; ito ang spatial na pagsasaayos ng macromolecule. Ito ay katulad ng trajectory ng Brownian motion.
Ang pagbuo ng naturang coil ay nangyayari dahil sa ang katunayan na sa isang tiyak na distansya ang polymer chain ay "nakakawala" ng impormasyon tungkol sa direksyon. Posibleng pag-usapan ang tungkol sa isang coil sa kaso kapag ang mga high-molecular compound ay mas mahaba ang haba kaysa sa haba ng structural fragment.
Globular na configuration
Ang macromolecule ay isang siksik na conformation kung saan maihahambing ng isa ang volume fraction ng polymer sa isang unit. Naisasakatuparan ang globular na estado sa mga pagkakataong iyon, sa ilalim ng magkaparehong pagkilos ng mga indibidwal na yunit ng polimer sa pagitan ng kanilang sarili at ng panlabas na kapaligiran, nangyayari ang magkaparehong pagkahumaling.
Ang isang kopya ng istraktura ng isang macromolecule ay ang bahagi ng tubig na naka-embed bilang isang elemento ng naturang istraktura. Ito ang pinakamalapit na hydration environment ng macromolecule.
Pagsasalarawan ng isang molekula ng protina
Ang mga macromolecule ng protina ay mga hydrophilic substance. Kapag ang isang tuyong protina ay natunaw sa tubig, sa una ay namamaga, pagkatapos ay isang unti-unting paglipat sa solusyon ay sinusunod. Sa panahon ng pamamaga, ang mga molekula ng tubig ay tumagos sa protina, na nagbubuklod sa istraktura nito sa mga polar group. Ito ay lumuluwag sa siksik na packing ng polypeptide chain. Ang isang namamagang molekula ng protina ay itinuturing na isang solusyon sa likod. Sa kasunod na pagsipsip ng mga molekula ng tubig, ang paghihiwalay ng mga molekula ng protina mula sa kabuuang masa ay sinusunod, atmayroon ding proseso ng dissolution.
Ngunit ang pamamaga ng isang molekula ng protina ay hindi sa lahat ng pagkakataon ay nagiging sanhi ng pagkatunaw. Halimbawa, ang collagen pagkatapos ng pagsipsip ng mga molekula ng tubig ay nananatiling namamaga.
Hydrate theory
Ang mga high-molecular compound ayon sa teoryang ito ay hindi lamang nag-adsorb, ngunit electrostatically na nagbubuklod sa mga molekula ng tubig na may mga polar fragment ng mga side radical ng mga amino acid na may negatibong singil, pati na rin ang mga pangunahing amino acid na may positibong singil.
Ang bahagyang na-hydrated na tubig ay binigkis ng mga peptide group na bumubuo ng mga hydrogen bond na may mga molekula ng tubig.
Halimbawa, ang mga polypeptide na may mga non-polar side group ay bumukol. Kapag nagbubuklod sa mga grupo ng peptide, itinutulak nito ang mga chain ng polypeptide. Ang pagkakaroon ng mga interchain na tulay ay hindi nagpapahintulot sa mga molekula ng protina na tuluyang maghiwalay, maging isang solusyon.
Ang istraktura ng mga macromolecule ay nasisira kapag pinainit, na nagreresulta sa pagkasira at paglabas ng mga polypeptide chain.
Mga tampok ng gelatin
Ang kemikal na komposisyon ng gelatin ay katulad ng collagen, ito ay bumubuo ng malapot na likido na may tubig. Kabilang sa mga katangian ng gelatin ay ang kakayahang mag-gel.
Ang mga uri ng molekula na ito ay ginagamit bilang hemostatic at plasma-substituting agent. Ang kakayahan ng gelatin na bumuo ng mga gel ay ginagamit sa paggawa ng mga kapsula sa industriya ng parmasyutiko.
feature na Solubilitymacromolecules
Ang mga uri ng molekula na ito ay may iba't ibang solubility sa tubig. Ito ay tinutukoy ng komposisyon ng amino acid. Sa pagkakaroon ng mga polar amino acid sa istraktura, ang kakayahang matunaw sa tubig ay tumataas nang malaki.
Gayundin, ang ari-arian na ito ay apektado ng kakaibang organisasyon ng macromolecule. Ang mga globular na protina ay may mas mataas na solubility kaysa sa fibrillar macromolecules. Sa kurso ng maraming mga eksperimento, ang pag-asa ng pagkalusaw sa mga katangian ng solvent na ginamit ay naitatag.
Ang pangunahing istraktura ng bawat molekula ng protina ay iba, na nagbibigay sa protina ng mga indibidwal na katangian. Ang pagkakaroon ng mga cross-link sa pagitan ng mga polypeptide chain ay nagpapababa ng solubility.
Ang pangunahing istruktura ng mga molekula ng protina ay nabuo dahil sa mga peptide (amide) na mga bono; kapag nasira ito, nangyayari ang denaturation ng protina.
Pag-aasin
Upang mapataas ang solubility ng mga molekula ng protina, ginagamit ang mga solusyon ng mga neutral na asin. Halimbawa, sa katulad na paraan, ang pumipili na pag-ulan ng mga protina ay maaaring isagawa, ang kanilang fractionation ay maaaring isagawa. Ang nagreresultang bilang ng mga molekula ay nakasalalay sa paunang komposisyon ng pinaghalong.
Ang kakaiba ng mga protina, na nakukuha sa pamamagitan ng pag-aasin, ay ang pagpapanatili ng mga biological na katangian pagkatapos ng kumpletong pag-alis ng asin.
Ang esensya ng proseso ay ang pag-alis ng mga anion at cation ng asin ng hydrated protein shell, na nagsisiguro sa katatagan ng macromolecule. Ang maximum na bilang ng mga molekula ng protina ay inasnan kapag ginamit ang mga sulfate. Ang pamamaraang ito ay ginagamit upang linisin at paghiwalayin ang mga macromolecule ng protina, dahil sila ay mahalagangnaiiba sa magnitude ng singil, ang mga parameter ng hydration shell. Ang bawat protina ay may sariling s alting out zone, ibig sabihin, para dito kailangan mong pumili ng asin ng isang partikular na konsentrasyon.
Amino acids
Sa kasalukuyan, halos dalawang daang amino acid ang kilala na bahagi ng mga molekula ng protina. Depende sa istraktura, nahahati sila sa dalawang pangkat:
- proteinogenic, na bahagi ng macromolecules;
- non-proteinogenic, hindi aktibong kasangkot sa pagbuo ng mga protina.
Nagawa ng mga siyentipiko na matukoy ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa maraming molekula ng protina na pinagmulan ng hayop at halaman. Kabilang sa mga amino acid na madalas na matatagpuan sa komposisyon ng mga molekula ng protina, napapansin namin ang serine, glycine, leucine, alanine. Ang bawat natural na biopolymer ay may sariling komposisyon ng amino acid. Halimbawa, ang mga protamine ay naglalaman ng humigit-kumulang 85 porsiyentong arginine, ngunit hindi sila naglalaman ng acidic, cyclic amino acids. Ang Fibroin ay isang molekula ng protina ng natural na sutla, na naglalaman ng halos kalahati ng glycine. Naglalaman ang collagen ng mga bihirang amino acid gaya ng hydroxyproline, hydroxylysine, na wala sa ibang mga macromolecule ng protina.
Ang komposisyon ng amino acid ay tinutukoy hindi lamang ng mga katangian ng mga amino acid, kundi pati na rin ng mga function at layunin ng mga macromolecule ng protina. Ang kanilang sequence ay tinutukoy ng genetic code.
Mga antas ng istrukturang organisasyon ng mga biopolymer
Mayroong apat na antas: pangunahin, pangalawa, tersiyaryo, at pati na rin ang quaternary. Ang bawat istrakturamay mga natatanging katangian.
Ang pangunahing istruktura ng mga molekula ng protina ay isang linear na polypeptide chain ng mga residue ng amino acid na pinag-uugnay ng mga peptide bond.
Ang istrukturang ito ang pinaka-matatag, dahil naglalaman ito ng mga peptide covalent bond sa pagitan ng carboxyl group ng isang amino acid at ng amino group ng isa pang molekula.
Ang pangalawang istraktura ay kinabibilangan ng pagsasalansan ng polypeptide chain sa tulong ng mga hydrogen bond sa isang helical form.
Ang tertiary na uri ng biopolymer ay nakukuha sa pamamagitan ng spatial packing ng polypeptide. Hinahati-hati nila ang mga spiral at layered-folded na anyo ng mga tertiary structure.
Ang mga globular na protina ay may elliptical na hugis, habang ang fibrillar molecule ay may pinahabang hugis.
Kung ang isang macromolecule ay naglalaman lamang ng isang polypeptide chain, ang protina ay mayroon lamang isang tertiary na istraktura. Halimbawa, ito ay isang protina ng tissue ng kalamnan (myoglobin) na kinakailangan para sa pagbubuklod ng oxygen. Ang ilang mga biopolymer ay itinayo mula sa ilang mga polypeptide chain, na ang bawat isa ay may tertiary na istraktura. Sa kasong ito, ang macromolecule ay may isang quaternary na istraktura, na binubuo ng ilang mga globules na pinagsama sa isang malaking istraktura. Ang Hemoglobin ay maaaring ituring na ang tanging quaternary protein na naglalaman ng humigit-kumulang 8 porsiyentong histidine. Siya ang aktibong intracellular buffer sa mga erythrocytes, na nagbibigay-daan sa pagpapanatili ng isang matatag na halaga ng pH ng dugo.
Nucleic acid
Sila ay mga macromolecular compound na nabubuo ng mga fragmentnucleotides. Ang RNA at DNA ay matatagpuan sa lahat ng mga buhay na selula, ginagawa nila ang pag-andar ng pag-iimbak, pagpapadala, at pagpapatupad din ng namamana na impormasyon. Ang mga nucleotide ay kumikilos bilang mga monomer. Ang bawat isa sa kanila ay naglalaman ng isang nalalabi ng isang nitrogenous base, isang carbohydrate, at din phosphoric acid. Ipinakita ng mga pag-aaral na ang prinsipyo ng complementarity (complementarity) ay sinusunod sa DNA ng iba't ibang nabubuhay na organismo. Ang mga nucleic acid ay natutunaw sa tubig ngunit hindi matutunaw sa mga organikong solvent. Ang mga biopolymer na ito ay sinisira sa pamamagitan ng pagtaas ng temperatura, ultraviolet radiation.
Sa halip na isang konklusyon
Bilang karagdagan sa iba't ibang protina at nucleic acid, ang mga carbohydrate ay mga macromolecule. Ang polysaccharides sa kanilang komposisyon ay may daan-daang monomer, na may kaaya-ayang matamis na lasa. Kabilang sa mga halimbawa ng hierarchical na istraktura ng macromolecules ang malalaking molekula ng mga protina at nucleic acid na may mga kumplikadong subunit.
Halimbawa, ang spatial na istraktura ng isang globular na molekula ng protina ay bunga ng hierarchical multilevel na organisasyon ng mga amino acid. May malapit na koneksyon sa pagitan ng mga indibidwal na antas, ang mga elemento ng mas mataas na antas ay konektado sa mas mababang mga layer.
Lahat ng biopolymer ay gumaganap ng isang mahalagang katulad na function. Ang mga ito ang materyal na gusali para sa mga buhay na selula, ay responsable para sa pag-iimbak at paghahatid ng namamana na impormasyon. Ang bawat buhay na nilalang ay nailalarawan sa pamamagitan ng mga tiyak na protina, kaya ang mga biochemist ay nahaharap sa isang mahirap at responsableng gawain, na nilulutas kung saan sila nagliligtas ng mga buhay na organismo mula sa tiyak na kamatayan.
