Milyon-milyong mga reaksiyong kemikal ang nagaganap sa selula ng anumang buhay na organismo. Ang bawat isa sa kanila ay may malaking kahalagahan, kaya mahalaga na mapanatili ang bilis ng mga biological na proseso sa isang mataas na antas. Halos bawat reaksyon ay na-catalyzed ng sarili nitong enzyme. Ano ang mga enzymes? Ano ang papel nila sa hawla?
Mga Enzyme. Depinisyon
Ang terminong "enzyme" ay nagmula sa Latin na fermentum - lebadura. Maaari ding tawaging mga enzyme ang mga ito, mula sa Greek en zyme, "in yeast".
Ang
Enzymes ay biologically active substances, kaya ang anumang reaksyon na nagaganap sa isang cell ay hindi magagawa nang wala ang kanilang partisipasyon. Ang mga sangkap na ito ay kumikilos bilang mga katalista. Alinsunod dito, ang anumang enzyme ay may dalawang pangunahing katangian:
1) Pinapabilis ng enzyme ang biochemical reaction, ngunit hindi natupok.
2) Ang value ng equilibrium constant ay hindi nagbabago, ngunit pinapabilis lamang ang pagkamit ng value na ito.
Ang mga enzyme ay nagpapabilis ng mga biochemical reaction ng isang libo, at sa ilang mga kaso ay isang milyong beses. Nangangahulugan ito na sa kawalan ng isang enzymatic apparatus, ang lahat ng mga proseso ng intracellular ay halos titigil, at ang cell mismo ay mamamatay. Samakatuwid, malaki ang papel ng mga enzyme bilang biologically active substance.
Ang pagkakaiba-iba ng mga enzyme ay nagbibigay-daan sa iyo na pag-iba-ibahin ang regulasyon ng metabolismo ng cell. Sa anumang kaskad ng mga reaksyon, maraming mga enzyme ng iba't ibang klase ang nakikilahok. Ang mga biological catalysts ay lubos na pumipili dahil sa tiyak na conformation ng molekula. Dahil ang mga enzyme sa karamihan ng mga kaso ay isang likas na protina, sila ay nasa isang tersiyaryo o quaternary na istraktura. Muli itong ipinaliwanag sa pamamagitan ng pagtitiyak ng molekula.
Mga pag-andar ng mga enzyme sa cell
Ang pangunahing gawain ng isang enzyme ay pabilisin ang kaukulang reaksyon. Ang anumang kaskad ng mga proseso, mula sa pagkabulok ng hydrogen peroxide hanggang sa glycolysis, ay nangangailangan ng pagkakaroon ng isang biological catalyst.
Natatamo ang wastong paggana ng mga enzyme sa pamamagitan ng mataas na pagtitiyak para sa isang partikular na substrate. Nangangahulugan ito na ang isang katalista ay maaari lamang mapabilis ang isang tiyak na reaksyon at walang iba, kahit na isang katulad na katulad. Ayon sa antas ng pagtitiyak, ang mga sumusunod na grupo ng mga enzyme ay nakikilala:
1) Mga enzyme na may ganap na pagtitiyak, kapag isang solong reaksyon lamang ang na-catalyze. Halimbawa, sinisira ng collagenase ang collagen at sinisira ng m altase ang m altose.
2) Mga enzyme na may relatibong pagtitiyak. Kabilang dito ang mga substance na maaaring mag-catalyze ng isang partikular na klase ng mga reaksyon, gaya ng hydrolytic cleavage.
Magsisimula ang gawain ng isang biocatalyst mula sa sandaling ang aktibong sentro nito ay nakakabit sa substrate. Sa kasong ito, ang isa ay nagsasalita ng isang komplementaryong pakikipag-ugnayan tulad ng isang lock at isang susi. Ito ay tumutukoy sa kumpletong pagkakapareho ng hugis ng aktibong sentro sa substrate, na ginagawang posible upang mapabilis ang reaksyon.
Ang susunod na hakbang ay ang reaksyon mismo. Tumataas ang bilis nito dahil sa pagkilos ng enzymatic complex. Sa huli, nakakakuha tayo ng enzyme na nauugnay sa mga produkto ng reaksyon.
Ang huling yugto ay ang pagtanggal ng mga produkto ng reaksyon mula sa enzyme, pagkatapos nito ang aktibong sentro ay muling magiging libre para sa susunod na gawain.
Schematically, ang gawain ng enzyme sa bawat yugto ay maaaring isulat tulad ng sumusunod:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P kung saan ang S ay ang substrate, ang E ay ang enzyme, at ang P ay ang produkto.
Pag-uuri ng mga enzyme
Sa katawan ng tao, mahahanap mo ang napakaraming enzymes. Ang lahat ng kaalaman tungkol sa kanilang mga pag-andar at trabaho ay na-systematize, at bilang isang resulta, lumitaw ang isang solong pag-uuri, salamat sa kung saan madaling matukoy kung para saan ito o ang katalista na iyon. Narito ang 6 na pangunahing klase ng mga enzyme, pati na rin ang mga halimbawa ng ilan sa mga subgroup.
Oxidoreductases
Ang mga enzyme ng klase na ito ay nagpapagana ng mga reaksyong redox. Mayroong 17 subgroup sa kabuuan. Ang mga oxidoreductases ay karaniwang may bahaging hindi protina, na kinakatawan ng isang bitamina o heme.
Ang mga sumusunod na subgroup ay madalas na matatagpuan sa mga oxidoreductases:
a) Mga dehydrogenases. Ang biochemistry ng dehydrogenase enzymes ay binubuo sa pag-aalis ng mga atomo ng hydrogen at ang kanilang paglipat sa ibang substrate. Ang subgroup na ito ay kadalasang matatagpuan sa mga reaksyon sa paghinga,potosintesis. Ang komposisyon ng mga dehydrogenases ay kinakailangang naglalaman ng isang coenzyme sa anyo ng NAD / NADP o flavoproteins FAD / FMN. Kadalasan mayroong mga metal ions. Kasama sa mga halimbawa ang mga enzyme gaya ng cytochrome reductases, pyruvate dehydrogenase, isocitrate dehydrogenase, at maraming liver enzymes (lactate dehydrogenase, glutamate dehydrogenase, atbp.).
b) Oksidase. Ang isang bilang ng mga enzyme ay nagpapagana ng pagdaragdag ng oxygen sa hydrogen, bilang isang resulta kung saan ang mga produkto ng reaksyon ay maaaring tubig o hydrogen peroxide (H20, H2 0 2). Mga halimbawa ng mga enzyme: cytochrome oxidase, tyrosinase.
c) Ang mga peroxidases at catalase ay mga enzyme na nagpapagana sa pagkasira ng H2O2 sa oxygen at tubig.
d) Mga Oxygenases. Ang mga biocatalyst na ito ay nagpapabilis sa pagdaragdag ng oxygen sa substrate. Ang dopamine hydroxylase ay isang halimbawa ng mga naturang enzyme.
2. Mga transferase.
Ang gawain ng mga enzyme ng pangkat na ito ay maglipat ng mga radical mula sa donor substance patungo sa recipient substance.
a) Methyltransferase. Ang DNA methyltransferases ay ang pangunahing mga enzyme na kumokontrol sa proseso ng pagtitiklop ng DNA. Ang nucleotide methylation ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa regulasyon ng nucleic acid function.
b) Acyltransferases. Ang mga enzyme ng subgroup na ito ay nagdadala ng acyl group mula sa isang molekula patungo sa isa pa. Mga halimbawa ng acyltransferases: lecithincholesterol acyltransferase (naglilipat ng functional group mula sa fatty acid patungo sa cholesterol), lysophosphatidylcholine acyltransferase (acyl group ay inililipat sa lysophosphatidylcholine).
c) Ang mga aminotransferases ay mga enzyme na kasangkot sa conversion ng mga amino acid. Mga halimbawa ng mga enzyme: alanine aminotransferase, na nag-catalyze sa synthesis ng alanine mula sa pyruvate at glutamate sa pamamagitan ng paglipat ng grupong amino.
d) Phosphotransferases. Ang mga enzyme ng subgroup na ito ay pinapagana ang pagdaragdag ng isang grupo ng pospeyt. Ang isa pang pangalan para sa phosphotransferases, kinases, ay mas karaniwan. Ang mga halimbawa ay mga enzyme gaya ng hexokinases at aspartate kinases, na nagdaragdag ng mga residue ng phosphorus sa mga hexoses (kadalasan ay glucose) at sa aspartic acid, ayon sa pagkakabanggit.
3. Ang mga hydrolases ay isang klase ng mga enzyme na nagpapagana sa cleavage ng mga bono sa isang molekula, na sinusundan ng pagdaragdag ng tubig. Ang mga sangkap na kabilang sa pangkat na ito ay ang mga pangunahing enzyme ng panunaw.
a) Esterases - masira ang mga ethereal bond. Ang isang halimbawa ay ang mga lipase, na nagbabasa ng mga taba.
b) Glycosidases. Ang biochemistry ng mga enzyme ng seryeng ito ay binubuo sa pagkasira ng mga glycosidic bond ng polymers (polysaccharides at oligosaccharides). Mga halimbawa: amylase, sucrase, m altase.
c) Ang mga peptidase ay mga enzyme na nagpapagana sa pagkasira ng mga protina sa mga amino acid. Kasama sa mga peptidase ang mga enzyme gaya ng pepsins, trypsin, chymotrypsin, carboxypeptidase.
d) Amidases - split amide bonds. Mga halimbawa: arginase, urease, glutaminase, atbp. Maraming amidase enzyme ang nangyayari sa ornithine cycle.
4. Ang mga lyases ay mga enzyme na katulad ng paggana sa mga hydrolases, gayunpaman, ang tubig ay hindi natupok sa panahon ng cleavage ng mga bono sa mga molekula. Ang mga enzyme ng klase na ito ay laging naglalaman ng bahaging hindi protina, halimbawa, sa anyo ng mga bitamina B1 o B6.
a) Mga Decarboxylase. Ang mga enzyme na ito ay kumikilos sa C-C bond. Ang mga halimbawa aynagsisilbing glutamate decarboxylase o pyruvate decarboxylase.
b) Ang mga hydratase at dehydratases ay mga enzyme na nagpapagana sa reaksyon ng paghahati ng mga C-O bond.
c) Amidine-lyases - sirain ang mga bono ng C-N. Halimbawa: arginine succinate lyase.
d) P-O lyase. Ang ganitong mga enzyme, bilang panuntunan, ay nag-alis ng pangkat ng pospeyt mula sa sangkap ng substrate. Halimbawa: adenylate cyclase.
Ang biochemistry ng mga enzyme ay nakabatay sa kanilang istraktura
Ang mga kakayahan ng bawat enzyme ay tinutukoy ng indibidwal at natatanging istraktura nito. Ang enzyme ay una at pangunahin sa isang protina, at ang istraktura at antas ng pagtitiklop nito ay may mahalagang papel sa pagtukoy ng paggana nito.
Ang bawat biocatalyst ay nailalarawan sa pagkakaroon ng isang aktibong sentro, na, naman, ay nahahati sa ilang independiyenteng functional na mga lugar:
1) Ang catalytic center ay isang espesyal na rehiyon ng protina, kung saan nakakabit ang enzyme sa substrate. Depende sa conformation ng molekula ng protina, ang catalytic center ay maaaring magkaroon ng iba't ibang anyo, na dapat magkasya sa substrate sa parehong paraan bilang isang lock sa isang susi. Ang ganitong kumplikadong istraktura ay nagpapaliwanag kung bakit ang enzymatic na protina ay nasa isang tertiary o quaternary na estado.
2) Adsorption center - nagsisilbing "holder". Dito, una sa lahat, mayroong isang koneksyon sa pagitan ng molekula ng enzyme at molekula ng substrate. Gayunpaman, ang mga bono na nabuo ng adsorption center ay napakahina, na nangangahulugan na ang catalytic reaction ay nababaligtad sa yugtong ito.
3) Ang mga allosteric center ay matatagpuan bilangsa aktibong site, at sa ibabaw ng buong ibabaw ng enzyme sa kabuuan. Ang kanilang tungkulin ay upang ayusin ang paggana ng enzyme. Nagaganap ang regulasyon sa tulong ng mga molekula ng inhibitor at mga molekula ng activator.
Mga protina ng activator, na nagbubuklod sa molekula ng enzyme, nagpapabilis sa gawain nito. Ang mga inhibitor, sa kabaligtaran, ay pumipigil sa aktibidad ng catalytic, at ito ay maaaring mangyari sa dalawang paraan: ang molekula ay nagbubuklod sa allosteric site sa rehiyon ng aktibong site ng enzyme (competitive inhibition), o ito ay nakakabit sa ibang rehiyon ng protina. (hindi mapagkumpitensyang pagsugpo). Ang mapagkumpitensyang pagsugpo ay itinuturing na mas epektibo. Pagkatapos ng lahat, isinasara nito ang lugar para sa pagbubuklod ng substrate sa enzyme, at ang prosesong ito ay posible lamang sa kaso ng halos kumpletong pagkakaisa ng hugis ng molekula ng inhibitor at ng aktibong sentro.
Ang isang enzyme ay kadalasang binubuo hindi lamang ng mga amino acid, kundi pati na rin ng iba pang mga organic at inorganic na substance. Alinsunod dito, ang apoenzyme ay nakahiwalay - ang bahagi ng protina, ang coenzyme - ang organikong bahagi, at ang cofactor - ang hindi organikong bahagi. Ang coenzyme ay maaaring kinakatawan ng carbohydrates, fats, nucleic acids, bitamina. Sa turn, ang cofactor ay kadalasang mga auxiliary metal ions. Ang aktibidad ng mga enzyme ay tinutukoy ng istraktura nito: ang mga karagdagang sangkap na bumubuo sa komposisyon ay nagbabago sa mga catalytic na katangian. Ang magkakaibang uri ng mga enzyme ay resulta ng kumbinasyon ng lahat ng nasa itaas na kumplikadong mga salik sa pagbuo.
Regulation of enzymes
Ang mga enzyme bilang biologically active substance ay hindi palaging kailangan para sa katawan. Ang biochemistry ng mga enzyme ay tulad na maaari silang makapinsala sa isang buhay na cell sa kaso ng labis na catalysis. Upang maiwasan ang mga nakakapinsalang epekto ng mga enzyme sa katawan, kinakailangan na kahit papaano ay i-regulate ang kanilang trabaho.
T. Dahil ang mga enzyme ay may likas na protina, madali silang nawasak sa mataas na temperatura. Ang proseso ng denaturation ay nababaligtad, ngunit maaari itong makabuluhang makaapekto sa paggana ng mga substance.
Malaki rin ang papel ng
pH sa regulasyon. Ang pinakamataas na aktibidad ng mga enzyme, bilang panuntunan, ay sinusunod sa mga neutral na halaga ng pH (7.0-7.2). Mayroon ding mga enzyme na gumagana lamang sa isang acidic na kapaligiran o lamang sa isang alkalina. Kaya, sa cell lysosomes, ang isang mababang pH ay pinananatili, kung saan ang aktibidad ng hydrolytic enzymes ay maximum. Kung hindi nila sinasadyang pumasok sa cytoplasm, kung saan ang kapaligiran ay mas malapit na sa neutral, ang kanilang aktibidad ay bababa. Ang nasabing proteksyon laban sa "self-eating" ay nakabatay sa mga kakaibang gawain ng hydrolases.
Nararapat na banggitin ang kahalagahan ng coenzyme at cofactor sa komposisyon ng mga enzyme. Ang pagkakaroon ng mga bitamina o metal ions ay makabuluhang nakakaapekto sa paggana ng ilang partikular na enzyme.
Enzyme nomenclature
Lahat ng enzyme ng katawan ay karaniwang pinangalanan depende sa kanilang pag-aari sa alinman sa mga klase, gayundin sa substrate kung saan sila nagre-react. Minsan, ayon sa sistematikong nomenclature, hindi isa, ngunit dalawang substrate ang ginagamit sa pangalan.
Mga halimbawa ng mga pangalan ng ilang enzyme:
- Mga enzyme sa atay: lactate-dehydrogenase, glutamate dehydrogenase.
- Buong sistematikong pangalan ng enzyme: lactate-NAD+-oxidoreduct-ase.
Mayroon ding mga maliit na pangalan na hindi sumusunod sa mga alituntunin ng nomenclature. Ang mga halimbawa ay digestive enzymes: trypsin, chymotrypsin, pepsin.
Proseso ng Enzyme synthesis
Ang mga function ng enzymes ay tinutukoy sa genetic level. Dahil ang isang molekula ay sa pangkalahatan ay isang protina, ang synthesis nito ay eksaktong inuulit ang mga proseso ng transkripsyon at pagsasalin.
Ang synthesis ng mga enzyme ay nangyayari ayon sa sumusunod na pamamaraan. Una, ang impormasyon tungkol sa nais na enzyme ay binabasa mula sa DNA, bilang isang resulta kung saan nabuo ang mRNA. Messenger RNA code para sa lahat ng amino acids na bumubuo sa enzyme. Ang regulasyon ng mga enzyme ay maaari ding mangyari sa antas ng DNA: kung ang produkto ng catalyzed na reaksyon ay sapat, ang transkripsyon ng gene ay hihinto at kabaliktaran, kung may pangangailangan para sa isang produkto, ang proseso ng transkripsyon ay isinaaktibo.
Pagkatapos na pumasok ang mRNA sa cytoplasm ng cell, magsisimula ang susunod na yugto - pagsasalin. Sa mga ribosom ng endoplasmic reticulum, isang pangunahing kadena ang na-synthesize, na binubuo ng mga amino acid na konektado ng mga peptide bond. Gayunpaman, hindi pa magampanan ng molekula ng protina sa pangunahing istraktura ang mga enzymatic function nito.
Ang aktibidad ng mga enzyme ay nakasalalay sa istruktura ng protina. Sa parehong ER, nangyayari ang pag-twist ng protina, bilang isang resulta kung saan nabuo ang unang pangalawang at pagkatapos ay mga istrukturang tersiyaryo. Ang synthesis ng ilang mga enzyme ay humihinto na sa yugtong ito, gayunpaman, upang maisaaktibo ang aktibidad ng catalytic, madalas na kinakailangan.pagdaragdag ng coenzyme at cofactor.
Sa ilang partikular na bahagi ng endoplasmic reticulum, ang mga organikong bahagi ng enzyme ay nakakabit: monosaccharides, nucleic acid, fats, bitamina. Ang ilang mga enzyme ay hindi maaaring gumana nang walang pagkakaroon ng isang coenzyme.
Ang
Cofactor ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa pagbuo ng Quaternary na istraktura ng protina. Ang ilang mga function ng mga enzyme ay magagamit lamang kapag ang protina ay umabot sa organisasyon ng domain. Samakatuwid, ang pagkakaroon ng quaternary structure ay napakahalaga para sa kanila, kung saan ang connecting link sa pagitan ng ilang protein globules ay isang metal ion.
Maraming anyo ng enzymes
May mga sitwasyon kung kailan kinakailangan na magkaroon ng ilang enzyme na nagpapagana sa parehong reaksyon, ngunit naiiba sa bawat isa sa ilang mga parameter. Halimbawa, ang isang enzyme ay maaaring gumana sa 20 degrees, ngunit sa 0 degrees ay hindi na nito magagawa ang mga function nito. Ano ang dapat gawin ng isang buhay na organismo sa ganitong sitwasyon sa mababang temperatura ng kapaligiran?
Ang problemang ito ay madaling malutas sa pamamagitan ng pagkakaroon ng ilang mga enzyme nang sabay-sabay, na nagdudulot ng parehong reaksyon, ngunit gumagana sa ilalim ng magkaibang mga kondisyon. Mayroong dalawang uri ng maraming anyo ng mga enzyme:
- Isoenzymes. Ang mga naturang protina ay na-encode ng iba't ibang mga gene, binubuo ng iba't ibang amino acids, ngunit pinapagana ang parehong reaksyon.
- True plural forms. Ang mga protina na ito ay na-transcribe mula sa parehong gene, ngunit ang mga peptide ay binago sa mga ribosome. Ang output ay ilang anyo ng parehong enzyme.
BBilang resulta, ang unang uri ng maraming anyo ay nabuo sa genetic na antas, habang ang pangalawang uri ay nabuo sa post-translational na antas.
Kahalagahan ng mga enzyme
Ang paggamit ng mga enzyme sa medisina ay nababawasan sa pagpapalabas ng mga bagong gamot, kung saan ang mga sangkap ay nasa tamang dami na. Ang mga siyentipiko ay hindi pa nakakahanap ng isang paraan upang pasiglahin ang synthesis ng mga nawawalang enzyme sa katawan, ngunit ngayon ay malawak na magagamit ang mga gamot na maaaring pansamantalang makabawi sa kanilang kakulangan.
Ang iba't ibang mga enzyme sa cell ay nagdudulot ng malawak na iba't ibang mga reaksyon na nagpapanatili ng buhay. Ang isa sa mga enism na ito ay mga kinatawan ng pangkat ng mga nucleases: endonucleases at exonucleases. Ang kanilang trabaho ay panatilihin ang isang pare-parehong antas ng mga nucleic acid sa cell, na nag-aalis ng nasirang DNA at RNA.
Huwag kalimutan ang tungkol sa isang hindi pangkaraniwang bagay tulad ng pamumuo ng dugo. Bilang isang epektibong sukatan ng proteksyon, ang prosesong ito ay nasa ilalim ng kontrol ng isang bilang ng mga enzyme. Ang pangunahing isa ay thrombin, na nagpapalit ng hindi aktibong protina na fibrinogen sa aktibong fibrin. Ang mga thread nito ay lumilikha ng isang uri ng network na bumabara sa lugar ng pinsala sa sisidlan, sa gayo'y pinipigilan ang labis na pagkawala ng dugo.
Ang mga enzyme ay ginagamit sa paggawa ng alak, paggawa ng serbesa, pagkuha ng maraming produktong fermented na gatas. Maaaring gamitin ang lebadura upang makagawa ng alkohol mula sa glucose, ngunit ang isang katas mula rito ay sapat na para sa matagumpay na daloy ng prosesong ito.
Mga kawili-wiling katotohanan na hindi mo alam
- Ang lahat ng enzymes ng katawan ay may malaking masa - mula 5000 hanggang1000000 Oo. Ito ay dahil sa pagkakaroon ng protina sa molekula. Para sa paghahambing: ang molecular weight ng glucose ay 180 Da, at ang carbon dioxide ay 44 Da lamang.
- Sa ngayon, higit sa 2000 enzymes ang natuklasan na natagpuan sa mga selula ng iba't ibang organismo. Gayunpaman, karamihan sa mga sangkap na ito ay hindi pa ganap na nauunawaan.
- Ginagamit ang aktibidad ng enzyme para makagawa ng mabisang mga panlaba sa paglalaba. Dito, ang mga enzyme ay gumaganap ng parehong papel tulad ng sa katawan: sinisira nila ang mga organikong bagay, at ang ari-arian na ito ay tumutulong sa paglaban sa mga mantsa. Inirerekomenda na gumamit ng katulad na pulbos na panghugas sa temperatura na hindi mas mataas sa 50 degrees, kung hindi, maaaring mangyari ang proseso ng denaturation.
- Ayon sa istatistika, 20% ng mga tao sa buong mundo ang dumaranas ng kakulangan ng alinman sa mga enzyme.
- Ang mga katangian ng mga enzyme ay kilala sa napakatagal na panahon, ngunit noong 1897 lamang napagtanto ng mga tao na hindi ang lebadura mismo, ngunit ang katas mula sa kanilang mga selula ay maaaring gamitin upang mag-ferment ng asukal sa alkohol.
