Ang mga protina ay isa sa mahahalagang organikong elemento ng anumang buhay na selula ng katawan. Gumagawa sila ng maraming mga function: pagsuporta, pagbibigay ng senyas, enzymatic, transportasyon, istruktura, receptor, atbp. Ang pangunahin, pangalawa, tertiary at quaternary na istruktura ng mga protina ay naging mahalagang evolutionary adaptation. Ano ang binubuo ng mga molekulang ito? Bakit napakahalaga ng tamang conformation ng mga protina sa mga selula ng katawan?
Mga istrukturang bahagi ng mga protina
Ang mga monomer ng anumang polypeptide chain ay mga amino acid (AA). Ang mababang molekular na timbang na mga organikong compound na ito ay medyo karaniwan sa kalikasan at maaaring umiral bilang mga independiyenteng molekula na gumaganap ng kanilang sariling mga tungkulin. Kabilang sa mga ito ay ang transportasyon ng mga sangkap, pagtanggap, pagsugpo o pag-activate ng mga enzyme.
Mayroong humigit-kumulang 200 biogenic amino acid sa kabuuan, ngunit 20 lamang sa mga ito ang maaaring maging protina monomer. Madali silang natutunaw sa tubig, may mala-kristal na istraktura, at marami ang lasa ng matamis.
C kemikalMula sa punto ng view ng AA, ito ay mga molekula na kinakailangang naglalaman ng dalawang functional na grupo: -COOH at -NH2. Sa tulong ng mga pangkat na ito, ang mga amino acid ay bumubuo ng mga kadena, na nag-uugnay sa isa't isa gamit ang isang peptide bond.
Ang bawat isa sa 20 proteinogenic amino acid ay may sariling radical, depende kung saan nag-iiba ang mga kemikal na katangian. Ayon sa komposisyon ng mga naturang radical, ang lahat ng AA ay inuri sa ilang grupo.
- Nonpolar: isoleucine, glycine, leucine, valine, proline, alanine.
- Polar at walang charge: threonine, methionine, cysteine, serine, glutamine, asparagine.
- Mabango: tyrosine, phenylalanine, tryptophan.
- Polar at may negatibong charge: glutamate, aspartate.
- Polar at positively charged: arginine, histidine, lysine.
Anumang antas ng organisasyon ng istruktura ng protina (pangunahin, pangalawa, tertiary, quaternary) ay batay sa isang polypeptide chain na binubuo ng AA. Ang pagkakaiba lang ay kung paano nakatiklop ang sequence na ito sa kalawakan at sa tulong ng kung anong mga chemical bond ang pinapanatili ang conformation na ito.
Pangunahing istraktura ng protina
Anumang protina ay nabuo sa ribosomes - non-membrane cell organelles na kasangkot sa synthesis ng polypeptide chain. Dito, ang mga amino acid ay konektado sa isa't isa gamit ang isang malakas na peptide bond, na bumubuo ng isang pangunahing istraktura. Gayunpaman, ang pangunahing istruktura ng protina na ito ay ibang-iba sa quaternary, kaya kailangan ang karagdagang pagkahinog ng molekula.
Katulad ng mga protinaelastin, histones, glutathione, na may tulad na isang simpleng istraktura, ay magagawang gawin ang kanilang mga function sa katawan. Para sa karamihan ng mga protina, ang susunod na hakbang ay ang pagbuo ng isang mas kumplikadong pangalawang conformation.
Pangalawang istruktura ng protina
Ang pagbuo ng mga peptide bond ay ang unang hakbang sa pagkahinog ng karamihan sa mga protina. Upang maisagawa nila ang kanilang mga function, ang kanilang lokal na conformation ay dapat sumailalim sa ilang mga pagbabago. Ito ay nakakamit sa tulong ng mga hydrogen bond - marupok, ngunit sa parehong oras maraming koneksyon sa pagitan ng mga pangunahing at acid center ng mga molekula ng amino acid.
Ito ay kung paano nabuo ang pangalawang istraktura ng protina, na naiiba sa quaternary sa pagiging simple ng pagpupulong at lokal na conform. Ang huli ay nangangahulugan na hindi ang buong kadena ay sumasailalim sa pagbabagong-anyo. Ang mga hydrogen bond ay maaaring mabuo sa ilang mga site na may iba't ibang distansya mula sa isa't isa, at ang kanilang hugis ay nakasalalay din sa uri ng mga amino acid at ang paraan ng pagpupulong.
Ang Lysozyme at pepsin ay mga kinatawan ng mga protina na may pangalawang istraktura. Ang pepsin ay kasangkot sa panunaw, at ang lysozyme ay gumaganap ng proteksiyon na function sa katawan, na sinisira ang mga cell wall ng bacteria.
Mga tampok ng pangalawang istraktura
Ang mga lokal na conformation ng peptide chain ay maaaring magkaiba sa isa't isa. Ilang dosena na ang napag-aralan, at tatlo sa kanila ang pinakakaraniwan. Kabilang sa mga ito ang alpha helix, beta layer at beta twist.
Alpha spiral –isa sa mga pinaka-karaniwang conformation ng pangalawang istraktura ng karamihan sa mga protina. Ito ay isang matibay na rod frame na may stroke na 0.54 nm. Ang mga amino acid radical ay tumuturo palabas
Ang mga right-handed spiral ay pinaka-karaniwan, at ang mga left-handed na katapat kung minsan ay matatagpuan. Ang paghubog ng function ay ginagampanan ng hydrogen bonds, na nagpapatatag sa mga kulot. Ang chain na bumubuo sa alpha helix ay naglalaman ng napakakaunting proline at polar charged amino acids.
- Ang beta turn ay nakahiwalay sa isang hiwalay na conform, bagama't maaari itong tawaging bahagi ng beta layer. Ang ilalim na linya ay ang baluktot ng peptide chain, na sinusuportahan ng mga hydrogen bond. Karaniwan ang lugar ng liko mismo ay binubuo ng 4-5 amino acids, bukod sa kung saan ang pagkakaroon ng proline ay ipinag-uutos. Ang AK na ito ay ang tanging may matibay at maiksing balangkas, na nagbibigay-daan dito upang makabuo ng sariling pagliko.
- Ang beta layer ay isang chain ng mga amino acid na bumubuo ng ilang mga liko at nagpapatatag sa kanila gamit ang mga hydrogen bond. Ang conformation na ito ay halos kapareho sa isang sheet ng papel na nakatiklop sa isang akurdyon. Kadalasan, ganito ang hugis ng mga agresibong protina, ngunit maraming exception.
Pagkaiba sa pagitan ng parallel at antiparallel na beta-layer. Sa unang kaso, ang C- at N- ay nagtatapos sa mga liko at sa mga dulo ng chain ay nag-tutugma, at sa pangalawang kaso ay hindi.
Tertiary structure
Ang karagdagang packaging ng protina ay humahantong sa pagbuo ng isang tertiary na istraktura. Ang conformation na ito ay nagpapatatag sa tulong ng hydrogen, disulfide, hydrophobic at ionic bond. Ang kanilang malaking bilang ay nagbibigay-daan sa pag-twist sa pangalawang istraktura sa isang mas kumplikadong isa.bumuo at patatagin ito.
Paghiwalayin ang globular at fibrillar protein. Ang molekula ng globular peptides ay isang spherical na istraktura. Mga halimbawa: albumin, globulin, histones sa tertiary structure.
Ang mga fibrillar protein ay bumubuo ng malalakas na hibla, na ang haba nito ay lumalampas sa kanilang lapad. Ang ganitong mga protina ay kadalasang nagsasagawa ng mga pag-andar sa istruktura at paghubog. Ang mga halimbawa ay fibroin, keratin, collagen, elastin.
Ang istruktura ng mga protina sa quaternary na istraktura ng molekula
Kung maraming globules ang pinagsama sa isang complex, ang tinatawag na quaternary structure ay mabubuo. Ang conformation na ito ay hindi pangkaraniwan para sa lahat ng peptides, at ito ay nabuo kapag kinakailangan upang magsagawa ng mahalaga at partikular na mga function.
Ang bawat globule sa isang kumplikadong protina ay isang hiwalay na domain o protomer. Sama-sama, ang istruktura ng mga protina ng quaternary na istraktura ng isang molekula ay tinatawag na oligomer.
Karaniwan, ang naturang protina ay may ilang stable na conformation na patuloy na nagbabago sa isa't isa, depende sa epekto ng anumang panlabas na salik, o kapag kinakailangan na magsagawa ng iba't ibang function.
Isang mahalagang pagkakaiba sa pagitan ng tertiary at quaternary na istraktura ng isang protina ay ang mga intermolecular bond, na responsable sa pag-uugnay ng ilang globule. Sa gitna ng buong molekula, madalas mayroong metal na ion, na direktang nakakaapekto sa pagbuo ng mga intermolecular bond.
Mga karagdagang istruktura ng protina
Hindi palaging sapat ang isang chain ng amino acids upang maisagawa ang mga function ng isang protina. ATSa karamihan ng mga kaso, ang iba pang mga sangkap ng isang organiko at di-organikong kalikasan ay nakakabit sa naturang mga molekula. Dahil ang tampok na ito ay katangian ng napakaraming bilang ng mga enzyme, ang komposisyon ng mga kumplikadong protina ay karaniwang nahahati sa tatlong bahagi:
- Ang Apoenzyme ay ang bahagi ng protina ng molekula, na isang sequence ng amino acid.
- Ang Coenzyme ay hindi isang protina, ngunit isang organikong bahagi. Maaari itong magsama ng iba't ibang uri ng mga lipid, carbohydrates, o kahit na mga nucleic acid. Kabilang dito ang mga kinatawan ng mga biologically active compound, kung saan mayroong mga bitamina.
- Cofactor - isang inorganic na bahagi, na kinakatawan sa karamihan ng mga kaso ng mga metal ions.
Ang istraktura ng mga protina sa quaternary na istraktura ng isang molekula ay nangangailangan ng partisipasyon ng ilang mga molekula ng iba't ibang pinagmulan, kaya maraming mga enzyme ang may tatlong bahagi nang sabay-sabay. Ang isang halimbawa ay ang phosphokinase, isang enzyme na nagsisiguro sa paglilipat ng isang phosphate group mula sa isang ATP molecule.
Saan nabuo ang quaternary structure ng isang molekula ng protina?
Nagsisimulang ma-synthesize ang polypeptide chain sa mga ribosome ng cell, ngunit ang karagdagang pagkahinog ng protina ay nangyayari sa ibang mga organelles. Ang bagong nabuong molekula ay dapat pumasok sa transport system, na binubuo ng nuclear membrane, ER, Golgi apparatus at lysosomes.
Ang komplikasyon ng spatial na istraktura ng protina ay nangyayari sa endoplasmic reticulum, kung saan hindi lamang iba't ibang uri ng mga bono ang nabuo (hydrogen, disulfide, hydrophobic, intermolecular, ionic), kundi pati na rin ang coenzyme at cofactor ay idinagdag. Ito ay bumubuo ng isang quaternaryistraktura ng protina.
Kapag ang molekula ay ganap nang handa para sa trabaho, ito ay pumapasok sa alinman sa cytoplasm ng cell o sa Golgi apparatus. Sa huling kaso, ang mga peptide na ito ay nakabalot sa mga lysosome at dinadala sa ibang mga compartment ng cell.
Mga halimbawa ng oligomeric na protina
AngQuaternary structure ay ang istraktura ng mga protina, na idinisenyo upang mag-ambag sa pagganap ng mahahalagang function sa isang buhay na organismo. Ang kumplikadong conformation ng mga organikong molekula ay nagbibigay-daan, una sa lahat, na maimpluwensyahan ang gawain ng maraming mga metabolic na proseso (enzymes).
Biologically important proteins ay hemoglobin, chlorophyll at hemocyanin. Ang porphyrin ring ang batayan ng mga molekulang ito, kung saan ang gitna ay isang metal na ion.
Hemoglobin
Ang quaternary na istraktura ng molekulang protina ng hemoglobin ay binubuo ng 4 na globules na konektado ng mga intermolecular bond. Sa gitna ay isang porphin na may ferrous ion. Ang protina ay dinadala sa cytoplasm ng mga erythrocytes, kung saan sinasakop nila ang humigit-kumulang 80% ng kabuuang dami ng cytoplasm.
Ang batayan ng molekula ay heme, na may mas inorganic na kalikasan at may kulay na pula. Ito rin ang pangunahing produkto ng pagkasira ng hemoglobin sa atay.
Alam nating lahat na ang hemoglobin ay gumaganap ng mahalagang transport function - ang paglipat ng oxygen at carbon dioxide sa buong katawan ng tao. Ang kumplikadong conformation ng molekula ng protina ay bumubuo ng mga espesyal na aktibong sentro, na may kakayahang magbigkis ng kaukulang mga gas sa hemoglobin.
Kapag nabuo ang isang protina-gas complex, nabubuo ang tinatawag na oxyhemoglobin at carbohemoglobin. Gayunpaman, may isa paiba't ibang mga asosasyon, na medyo matatag: carboxyhemoglobin. Ito ay isang kumplikadong protina at carbon monoxide, kung saan ang katatagan nito ay nagpapaliwanag ng mga pag-atake ng inis na may labis na toxicity.
Chlorophyll
Isa pang kinatawan ng mga protina na may quaternary na istraktura, na ang mga domain bond ay sinusuportahan na ng magnesium ion. Ang pangunahing tungkulin ng buong molekula ay ang pakikilahok sa mga proseso ng photosynthesis sa mga halaman.
May iba't ibang uri ng chlorophyll, na naiiba sa bawat isa sa mga radical ng porphyrin ring. Ang bawat isa sa mga varieties ay minarkahan ng isang hiwalay na titik ng alpabetong Latin. Halimbawa, ang mga halaman sa lupa ay nailalarawan sa pagkakaroon ng chlorophyll a o chlorophyll b, habang ang algae ay naglalaman din ng iba pang uri ng protina na ito.
Hemocyanin
Ang molekula na ito ay isang analogue ng hemoglobin sa maraming mas mababang hayop (arthropod, mollusc, atbp.). Ang pangunahing pagkakaiba sa istraktura ng isang protina na may isang quaternary molecular na istraktura ay ang pagkakaroon ng isang zinc ion sa halip na isang iron ion. Ang hemocyanin ay may mala-bughaw na kulay.
Minsan iniisip ng mga tao kung ano ang mangyayari kung papalitan natin ng hemocyanin ang hemoglobin ng tao. Sa kasong ito, ang karaniwang nilalaman ng mga sangkap sa dugo, at sa partikular na mga amino acid, ay nabalisa. Ang hemocyanin ay hindi rin matatag upang bumuo ng isang complex na may carbon dioxide, kaya ang "asul na dugo" ay may posibilidad na bumuo ng mga namuong dugo.
